От состава ЖК зависит температура плавления и застывания жиров.
Биохимия мяса
1. Строение и биохимические функции мышечной ткани.
Мышечная ткань состоит из волокон, которые включают:
1. Сарколемма: клеточная мембрана, окружающая волокна, состоящая из плазматической мембраны и наружного полисахаридного покрытия с включениями коллагеновых волокон; на концах мышечного волокна сарколемма переходит в сухожильную мембрану;
2. Миофибриллы: отвечают за сокращение мышц, состоят из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) нитей, удерживающихся с помощью белка титина (очень эластичный);
3. Саркоплазматический ретикулум: гладкая ЭПС, окружающая миофибриллы, служит для депонирования и выведения ионов кальция, необходимых для мышечного сокращения;
4. Митохондрии: обеспечивают процесс мышечного сокращения энергией АТФ;
5. Саркоплазма: внутриклеточная жидкость, заполняющая пространство между другими элементами мышечного волокна, содержит большое количество ионов калия, магния, фосфаты и ферменты.
Функции мышечной ткани:
1. Является главным биохимическим преобразователем потенциальной энергии в механическую;
2. Участвует в движении тела;
3. Участвует в процессах дыхания, кровообращения и переработки пищи (мускулатура органов дыхания, кровеносных сосудов, сердца и органов ЖКТ).
2. Сократительные белки мышц: миозин, актин, тропомиозин.
Актин является белковой молекулой, третичная структура которой представляет собой глобулу, изрезанную щелями, в самой крупной из которых находятся центры связывания АТФ, АДФ, ионов кальция и магния. Помимо этого, молекула содержит центры для связывания с миозиновыми головками, тропонином и тропомиозином.
|
|
|
Миозин образован четырьмя полипептидными цепями и подразделяется на хвост и две головки. Хвост состоит из двух полипептидных цепей и является стержнем молекулы. Каждая головка имеет два центра: актин-связывающий центр (для присоединения к молекуле актина) и миозин АТФ-азный центр (для связывания с молекулой АТФ и её расщепления).
Тропомиозин – фибриллярный белок, состоящий из двух спиралей и регулирующий процесс мышечного сокращения. Он находится над активными центрами актина и предотвращают его соединение с миозином в состоянии покоя.
Тропонин – регуляторный глобулярный белок, состоящий из трёх субъединиц (TnC, TnI и TnT). TnC связывает ионы кальция, TnI ингибирует АТФ-азную активность миозина, TnT обеспечивает связь молекулы с тропомиозином. Присоединён к тропомиозину. В гладкой мускулатуре отсутствует.
3. Химизм мышечного сокращения. Источники АТФ в мышце.
Мышечное сокращение основано на соединении тонких и толстых филаментов, образованных молекулами актина и миозина. Миозиновые головки входят в молекулы актина, при этом мышца укорачивается (сокращается).
|
|
|
Стимулом для данного процесса является нервный импульс, провоцирующий выброс ацетилхолина, обеспечивающего разность потенциалов между наружной и внутренней мембраной клетки. Это провоцирует выход ионов кальция из саркоплазматического ретикулума, который присоединяются к тропонину, который смещает молекулу тропонина, блокирующего активные центры актина, тем самым обеспечивая соединение актина и миозина.
Источниками АТФ для мышечного сокращения служат креатинфосфат, глюкоза и гликоген (окислительное фосфорилирование + гликолиз).
4. Участие кальция, АТФ и КФ в мышечном сокращении.
Ионы кальция выбрасываются из саркоплазматического ретикулума при мышечном сокращении и присоединяются к тропонину, который смещает молекулу тропонина, блокирующего активные центры актина, тем самым обеспечивая соединение актина и миозина. Помимо этого, ионы кальция также участвуют в креатинфосфатном пути ресинтеза АТФ, катаболизме белков и гликолизе.
АТФ обеспечивает процесс мышечного сокращение энергией, а также участвует в креатинфосфатном пути ресинтеза АТФ.
|
|
|
Креатинфосфат обеспечивает креатинфосфатный путь ресинтеза АТФ (самый быстрый путь получения энергии при мышечном сокращении).
Креатинфосфат + АДФ ----> АТФ + креатин
Расщепление креатинфосфата обеспечивается креатинкиназой (активность увеличивают ионы кальция).
5. Саркоплазматические белки. Желирующие свойства саркоплазматических белков.
Структурные белки: актин, миозин, тропомиозин, тропонин, титин, а также десмин, виментин, синемин, дистрофин и спектрин (участвуют в присоединении миофибрилл друг к другу и к сарколемме).
Дыхательные белки: миоглобин (обеспечивает перенос кислорода в мышечном волокне и окраску мышечной ткани при связывании с разными молекулами).
Ферменты: АТФ-аза (катализирует расщепление АТФ с выделением энергии), креатинкиназа (расщепляет креатинфосфат для креатинфосфатного пути ресинтеза АТФ), фосфорилаза и фосфоредкутаза (основные ферменты гликолиза).
Помимо этого, в саркоплазме содержится значительное количество аминокислот для синтеза белков.
Желирующий свойства формируют: миоген (окисление углеводов, изомеризация), глобулин-Х (обеспечивает проявление свойств ферментов), миоальбумин и миоглобин. При высокой концентрации ионов кальция желирующие свойства снижаются. При отделении белков саркоплазмы от примесей желирующие свойства утрачиваются.
|
|
|
6. Биохимические различия в составе и функциях светлых и тёмных мышечных волокон.
Светлые мышечные волокна: быстрые, имеют большой диаметр, отличаются высокой амплитудой сокращения, быстро сокращаются и утомляются, содержат мало энергетических ресурсов и миоглобина, для сокращения используют анаэробные пути получения АТФ, имеют мало окислительных ферментов и много гликолитических, активность АТФ-азы высокая.
Тёмные мышечные волокна: медленные, имеют небольшой диаметр, амплитуда сокращения небольшая, долго сокращаются и утомляются, содержат много энергетических ресурсов, для получения АТФ используют аэробные пути, имеют много митохондрий и окислительных ферментов.
Светлые мышечные волокна необходимы для быстрой и большой физической нагрузки, в то время как тёмные обеспечивают долговременную, но не очень интенсивную нагрузку.
7. Химический состав соединительной ткани. Основные функции соединительной ткани.
Соединительная ткань – многофункциональная система, объединяющая в единое целое различные органы и ткани организма.
Химический состав соединительной ткани:
1. Вода (63%);
2. Плотные вещества (37%), из которых:
· Коллаген (85%);
· Эластин (4,4%);
· Ретикулин (0,5%);
· Альбумины и глобулины (0,6%);
· Гликозоаминогликаны (3,5%);
· Липиды (2,8%);
· Другие органические вещества (3,2%);
· Неорганические вещества (0,5%).
Функции соединительной ткани:
1. Образует каркас органов и тканей;
2. Является универсальным биологическим клеем;
3. Участвует в регуляции водно-солевого баланса;
4. Синтезирует более 100 БАВ, регулирующих метаболизм, иммунные и аллергические процессы, клеточное дыхание и т.д.
8. Химический состав, строение и функции коллагена.
Коллаген – фибриллярный белок, входящий в состав соединительной ткани и обеспечивающий её прочность и эластичность.
Аминокислотный состав коллагена:
1. Глицин (33%) – обеспечивает плотность;
2. Пролин (10%) – обеспечивает гибкость;
3. Гидроксипролин (10%);
4. Аланин (10%);
5. Гидроксилизин (1%).
Строение коллагена:
Молекула коллагена представляет собой спираль из трёх про-альфа-цепей (полипептидная цепь, построенная по принципу триплетов Гли-Х-У, где Х – чаще всего пролин, а У – чаще всего оксипролин или оксилизин, хотя могут быть и другие аминокислоты). В матриксе молекулы коллагена образуют фибриллы, обладающие большой прочностью и практически нерастяжимые.
Синтез коллагена (необходим витамин С):
1. Внутриклеточный этап:
· Образование пре-про-альфа-цепи с сигнальным пептидом, облегчающим её перемещение в эндоплазматический ретикулум;
· Образование про-альфа-цепи;
· Гидроксилирование пролина и лизина;
· Гликозилирование гидроксилированных пролина и лизина;
· Образование дисульфидных связей в области аминогруппы и карбоксильной группы концевых пептидов для формирования тройной спирали;
· Образование проколлагена из трёх про-альфа-цепей;
2. Внеклеточный этап:
· Частичный протеолиз аминогруппы и карбоксильной группы концевых неспирализованных пептидов и образование тропоколлагена;
· Дезаминирование лизина и гадроксилизина;
· Образование фибрилл.
Функции коллагена:
1. Защита органов от механического повреждения;
2. Обеспечивает прочность тканей;
3. Обеспечивает регенерацию тканей;
4. Обеспечивает подвижность суставов;
5. Обеспечивает эластичность связок и сухожилий.
9. Химический состав, строение и функции эластина.
Эластин – фибриллярный белок соединительной ткани, обеспечивающий её эластичноть.
Аминокислотный состав эластина:
1. Глицин (27%);
2. Аланин (19%);
3. Валин (10%);
4. Лейцин (4,7%).
Строение эластина:
Волокна эластина построены из молекул, соединённых в тяжи с помощью сшивок десмозина, изодесмозина и лизиннорлейцина и формирующих резиноподобную сеть. За счёт этих ковалентных сшивок молекула эластина способна растягиваться в двух направлениях.
Функция эластина: обеспечивает эластичность кожи, сосудов, органов дыхания, связок, суставов и т.д.
10. Физико-химические свойства соединительнотканных белков. Процесс перехода соединительнотканных белков в желатин.
Физико-химические свойства соединительнотканных белков:
1. Обладают высокой гидратанционной способностью;
2. При снижении рН от ИЭТ резко увеличивают набухаемость;
3. Подвержены тепловой денатурации.
Переход соединительно-тканных белков в желатин:
1. При нагревании в присутствии воды начинается набухание коллагеновых волокон, при достижении температуры в 58-62 градуса происходит сокращение и деформация коллагенового пучка (температура денатурации);
2. С поглощением тепла начинается процесс сваривания коллагена, при котором разрушаются водородные связи, и отщепляются присоединённые к коллагену полисахариды;
3. Со временем при сохранении температуры происходит деструкция коллагена с образованием водорастворимого глютина (желатина), однако при слишком длительном кипячении глютин теряет студнеобразующую способность;
4. При дальнейшем охлаждении такие растворы образуют студни, прочность которых зависит от концентрации глютина.
11. Гидроксипролиновый показатель. Его технологическое значение. Возрастные изменения соединительной ткани.
Гидроксипролиновый показатель – это отрицательный десятичный логарифм концентрации ионов ОН-.
При распаде коллагена образуется гидроксипролин. По его концентрации в крови можно судить о патологиях в созревании коллагена и эластина.
Старение коллагена:
1. Увеличивается число и прочность внутриклеточных и межклеточных связей;
2. Снижается эластичность и способность к набуханию;
3. Развиваются резистентность к коллагеназе, повышается структурная стабильность коллагеновых волокон.
12. Теория адекватного питания. Роль соединительнотканных белков с точки зрения теории адекватного питания.
Теория питания Уголева:
1. Пища усваивается как поглощающим её организмом, так и населяющими его бактериями;
2. Приток нутриентов в организме обеспечивается за счёт извлечения их из пищи и в результате деятельности бактерий, синтезирующих дополнительные нутриенты;
3. Нормальное питание обуславливается не одним, а несколькими потоками питательных и регуляторных веществ;
4. Физиологически важными компонентами пищи являются пищевые волокна.
Роль соединительно-тканных белков:
1. Стимуляция кишечной перистальтики;
2. Адсорбция токсических продуктов;
3. Неполное переваривание радиации и канцерогенов;
4. Интенсификация обмена желчных кислот, регуляция уровня холестерина;
5. Снижение доступности макронутриентов, жиров и углеводов действию ферментов, что предотвращает их резкое увеличение в крови;
6. Являются питательными субстратами кишечной микрофлоры.
13. Химический состав жировой ткани. Различия в химическом составе жировой ткани разных видов животных.
Средний химический состав жировой ткани:
1. Жир (74-97%);
2. Вода (2-21%);
3. Белки (ферменты, коллаген и эластин) (0,4-7,2%);
4. Минеральные вещества (0,1%);
5. Жирорастворимые витамины.
У разных видов животных различается состав жировой ткани:
1. Триглицериды:
· Говядина – 64%;
· Свинина – 72,6%;
· Баранина – 67,4%;
2. Фосфолипиды:
· Говядина и свинина – 0,5-0,6%;
· Баранина – 0,7-0,8%.
Помимо этого, существует разница в отношении жирных кислот:
1. Насыщенные ЖК:
· Говядина – 37,78%;
· Свинина – 33,34%;
· Баранина – 42,26%;
2. Ненасыщенные ЖК:
· Говядина – 40,57%;
· Свинина – 41,98%;
· Баранина – 37,26%;
3. Полиненасыщенные ЖК:
· Говядина – 2,68%;
· Свинина – 10,41%;
· Баранина – 2,44%;
4. Холестерин:
· Говядина – 0,1%;
· Свинина и баранина – 0,9%.
От состава ЖК зависит температура плавления и застывания жиров.
Также существует разница в содержании различных пигментов.
Таким образом, наиболее усвояемым является свиной жир, далее – говяжий и бараний.
14. Вещества, сопутствующие триглицеридам в жирах. Их биологическое и практическое значение.
Жиры содержат небольшое количество сопутствующих веществ (неомыляемый остаток). К ним относятся:
1. Пигменты:
· Отвечают за окраску жира и мяса;
· Различают эндогенные (билирубин, биливердин) и экзогенные (ксантофилы, каротин, липофусцин) пигменты;
2. Стеролы:
· По тому или иному типу стеролов определяют природу жира (растительный или животный);
· К стеролам относятся холестерин, ситостерин;
3. Витамины:
· Являются незаменимыми компонентами пищи;
· В жирах содержатся только жирорастворимые витамины (А, Е, Д, К, F).
4. Фосфолипиды:
· Отвечают за эмульгирование жиров;
· Обладают антиоксидантными свойствами (лецитин);
5. Экстрактивные вещества:
· Обеспечивают вкус и аромат;
· В жирах содержится мало ЭВ в отличие от мяса.
15. Биологическая роль полинасыщенных и полиненасыщенных транс- и цис-жирных кислот.
Функции полинасыщенных ЖК:
1. Дают энергию при окислении;
2. Используются для синтеза холестерина;
3. Участвуют в генетической регуляции (масляная кислота);
4. Участвуют в иммунном ответе (каприновая кислота).
Функции полиненасыщенных ЖК:
1. Не являются источником энергии;
2. Входят в структуру всех биомембран;
3. Являются предшественниками эйкозаноидов.
Транс-изомеры ЖК:
1. Имеют линейную структуру, что ухудшает полупроницаемость биомембран;
2. При потреблении в больших количествах могут вызвать дефицит незаменимых ЖК;
3. Инициируют отложение холестериновых бляшек на стенках сосудов;
4. Не содержатся в растительных жирах, но могут быть образованы при гидрогенизации ненасыщенных растительных жиров.
Цис-изомеры ЖК:
1. Имеют изогнутую структуру;
2. Содержатся в растительных маслах и жирах морепродуктов;
3. Обеспечивают полноценное функционирование биомембран;
4. Являются предшественниками эйкозаноидов;
5. Образуют липидных посредников (ДАГ, ИФ3 и т.д.);
6. Способствуют нормальному развитию плода;
7. Оказывают профилактический эффект на возникновение атеросклероза и ишемии сердца.
16. Методы анализа жиров.
Методы, основанные на содержании липидов непосредственно в объекте исследования:
1. ЯМР: определение массовых долей жидкой и твердой фаз, температур кристаллизации и плавления, построения кривых плавления;
2. ИК-спектрометрия: метод определения гидропероксидов растительных масел.
Методы, основанные на анализе экстрактов липидов:
1. ТСХ: групповой состав липидов;
2. ГЖХ, МЭЖК (состав ЖК, основные группы липидов).
17. Понятие об экстрактивных веществах. Классификация экстрактивных веществ мяса.
Экстрактивные вещества – органические небелковые вещества, содержащиеся в животных и растительных тканях и придающие им вкус и запах и проявляющие свои свойства только при тепловой обработке. Мясо более взрослых животных содержит больше экстрактивных веществ, чем мясо молодняка.
Экстрактивные вещества мяса:
1. Азотистые (карнозин, креатинфосфат, пуриновые основания);
2. Безазотистые (гликоген, глюкоза, лактат).
18. Характеристика экстрактивных веществ, обуславливающих сладкий вкус мяса.
Сладкий вкус мяса обеспечивают глюкоза и гликоген.
Характеристика глюкозы:
1. Пятиуглеродный сахар, основной источник энергии организма;
2. Образуется в результате поступления с пищей, глюконеогенеза и т..д.;
3. Всасывание глюкозы тормозится адреналином, интенсивной мышечной деятельностью и высокой температурой тела;
4. При недостатке кислорода гликолиз протекает с образованием лактата, что снижает рН;
5. Избыток глюкозы идёт на синтез холестерина.
Характеристика гликогена:
1. Образуется из множества молекул глюкозы;
2. Является основным источником запасаемой энергии;
3. Накапливается в печени и мышцах (в белых больше, чем в красных);
4. Мышцы уставшего, слабого и больного животного содержат мало гликогена;
5. Адреналин способствует превращению гликогена в глюкозо-6-фосфат для образования энергии в процессе гликолиза.
19. Биологическая роль карнозина. Характеристика карнозина и ансерина как экстрактивных веществ мяса.
Карнозин и ансерин являются азотистыми экстрактивными веществами.
Биологическая роль карнозина:
1. Обладает высокой буферной ёмкостью;
2. Является антиоксидантом;
3. Улучшает микроциркуляцию крови;
4. Является биорегулятором (оптимизирует метаболизм, стабилизирует рН, повышает качество биомембран, защищает от вирусов и токсинов);
5. Увеличивает продолжительность жизни и стимулирует когнитивные процессы, в частности, улучшает пространственную ориентацию;
6. Увеличивает длительность мышечной работы и снижает образование лактата;
7. Оказывает благоприятное действие на органы зрения.
Карнозин и ансерин как экстрактивные вещества мяса:
1. В наибольшем количестве содержатся в белых мышечных волокнах птиц (особенно кур);
2. Гомологичные дипептиды, построенные из гистидина и аланина;
3. Придают мясу горьковатый вкус.
20. Биологическая роль карнитина, креатинина и креатина. Характеристика данных веществ как экстрактивных веществ мяса.
Биологическая роль карнитина:
1. Переносит ЖК в митохондрии в окислительном фосфорилировании;
2. Является основным параметром эффективности энергетического обмена;
3. Улучшает состояние дыхательной и сердечно-сосудистой систем;
4. Увеличивает выносливость;
5. Снижает тревожность;
6. Увеличивает количество активно-подвижных сперматозоидов;
7. Стабилизирует механизмы вегетативной регуляции.
Биологическая роль креатина:
1. Активирует гликолиз, является основным источником энергии при мышечном сокращении;
2. Улучшает состояние при нейромышечных расстройствах;
3. Снижает содержание триглицеридов, липопротеинов и холестерина в плазме крови;
4. Обладает противовоспалительным действием;
5. Улучшает работу сердечно-сосудистой системы;
6. Снижает рН крови;
7. Защищает ЦНС;
8. В больших дозах приводит к ослаблению костной ткани и дисфункции крови.
Биологическая роль креатинина:
1. Является продуктом креатинфосфатного пути;
2. Служит наиболее точным маркёром фильтрационной функции почек.
Карнитин, креатин и креатинин как экстрактивные вещества:
1. Придают мясу горьковатый вкус;
2. В большом количестве содержатся в белом мясе.
21. Характеристика экстрактивных веществ мяса, обуславливающих мясной вкус.
За формирование мясного вкуса отвечают глутамат натрия, инозинат натрия, гуанилат натрия и некоторые аминокислоты.
Глутаминовая кислота является заменимой аминокислотой, входящей в состав фолиевой кислоты. Суточная потребность в ней выше, чем в других аминокислотах.
Биологическая роль глутамата:
1. Стимулирует окислительно-восстановительные реакции в ЦНС, стимулирует передачу нервного импульса;
2. Стабилизирует метаболизм;
3. Связывает и выводит аммиак;
4. Участвует в синтезе АК, мочевины, АТФ, способствует транспорту ионов калия и натрия;
5. Повышает устойчивость организма к гипоксии.
22. Факторы, влияющие на соотношение экстрактивных веществ в мясе.
1. Прижизненные факторы: вид, порода, возраст, откорм, состояние здоровья, транспортировка до убоя, предубойная выдержка;
2. Послеубойные факторы: окоченение, созревание, глубокий автолиз, разложение, окисление жира, плесневение;
3. Технологические факторы: измельчение, посол, варка, обжарка, копчение и т.д.;
4. Факторы хранения: температура, влажность, циркуляция воздуха, герметичность, сроки хранения.
23. Биохимия мышечного окоченения.
1. Прекращается поступление кислорода в ткани через кровь;
2. В клетке падает ОВ потенциал;
3. Клетка постепенно расходует все запасённые АТФ;
4. Актин и миозин формируют актиномиозиновый комплекс;
5. В тканях продолжается анаэробный гликолиз, вследствие чего образуется и накапливается лактат, рН снижается до 5,6-5,8;
6. У белков снижается экстрагируемость, растворимость и влагоудерживающие свойства, т.к. достигается их изоэлектрическая точка;
7. Мышечное окоченение возникает при рН 6,3.
24. Особенности мышечного окоченения в зависимости от вида, пола, здоровья животных и др. Холодное сокращение.
Особенности мышечного окоченения в зависимости от вида, пола и здоровья животных:
1. Чем моложе животное, тем быстрее протекает окоченение;
2. В упитанных тушах окоченение протекает быстрее, чем в истощённых;
3. Окоченение у больных животных протекает быстрее, чем у здоровых;
4. Видовые особенности окоченения при 0С:
· КРС – 18-24ч.;
· Свиньи – 16-18ч.;
· Куры – 2-4ч.;
5. Особенности окоченения в зависимости от температуры окружающей среды:
· 0С – 2 суток;
· 16-18С – сутки;
· 37С – 6 часов;
6. При медленном охлаждении парного мяса окоченение наступает быстрее.
Чем быстрее наступает окоченение – тем быстрее портится мясо.
Холодное сокращение происходит в результате воздействия низких температур на мышцы до начала окоченения, при этом сокращении мышц не происходит ионного связывания актина и миозина (в отличие от Rigor Mortis).
25. Биохимия автолиза. Глубокий автолиз.
Биохимия автолиза:
1. При достижении рН 5,6-5,8 меняется СТ:
· Коллаген заряжается положительно, благодаря чему лактат проникает внутрь молекулы коллагена, разрушая поперечные связи;
· Соединительная ткань разрыхляется, что способствует нежной консистенции мяса;
2. При достижении рН 5,3 из лизосом выходят катепсины, преобразующие молекулы клеточных структур:
· Актиномиозиновый комплекс диссоциирует, и отделённые актин и миозин частично лизируются;
· Из разрушенных мышечных белков выделяются свободные N- и COOH-группы, которые связывают ионы калия и кальция, благодаря чему белки приобретают положительный заряд, что приводит к увеличению их гидратации и ВУС (мясо становится нежным);
· Вследствие разрушения белков также накапливаются свободные АК (серин, треонин, валин и т.д.) и амиды;
4. Идёт окончательный глубокий распад АТФ.
Глубокий автолиз:
1. Идёт распад белков с накоплением токсинов;
2. Происходит разрушение липидов;
3. Появляется кислый запах;
4. Окраска мяса меняется на коричневую.
26. Особенности автолитических процессов в зависимости от вида, пола, здоровья животных и др. Загар.
Особенности автолитических процессов в зависимости от вида, пола, здоровья животных:
1. Чем больше соединительной ткани содержится в мясе, тем дольше происходит автолиз;
2. Мясо самцов созревает дольше, чем мясо самок;
3. Мясо старых животных созревает дольше, чем мясо молодых;
4. Мясо от передней части туши созревает дольше, чем от задней;
5. Мясо в виде отрубов созревает дольше, чем в виде целой туши;
6. Мясо мелких животных созревает быстрее, чем мясо крупных.
Загар:
1. Специфический ферментативный автолиз;
2. Возникает в течение первых суток после убоя в складках с недостаточно охлаждённых туш;
3. В туше возникает локальный температурный стаз, и активизируются ферменты анаэробного гликолиза;
4. В процессе анаэробного гликолиза накапливается лактат, снижающий рН локальных участков;
5. В этих участках появляется неприятный запах, обусловленный деятельностью размножающейся микрофлоры (сероводород, меркаптан, масляная кислота);
6. Образуется сульфоксимиоглобин (особенно активно этот процесс происходит в мясе птиц);
7. Данные участки мяса становятся непригодны для пищевых целей.
27. Зоотехнические факторы, определяющие биохимический статус и качество мяса.
1. Животное должно быть упитанным, здоровым, иметь достаточное количество воды;
2. Мясо молодых животных нежнее, чем мясо взрослых (и намного нежнее мяса старых);
3. Мясо особей женского пола нежнее, чем особей мужского;
4. Транспортировка животного к месту убоя не должна быть длительной, если путь превышает 100 км, животным необходимо 2 часа отдыха с организацией поения;
5. При высоком стрессе при транспортировке необходима предубойная выдержка.
28. Влияние предубойного содержания животных на биохимический статус и качество мяса.
При транспортировке на бойню животные испытывают сильный стресс, что значительно сказывается на качестве мяса. Риск получить PSE или DFD мясо резко увеличивается. Для снижения этого риска рекомендуется проводить предубойную выдержку животных, которая позволяет восстанавливать их физиологическое и биохимическое состояние. Также для снижения стрессов могут использовать транквилизаторы, но их использование необходимо запланировать за несколько дней (часов) до транспортировки, чтобы препарат успел вывестись и не повлиял на качество мяса.
Образование мяса с признаками PSE :
1. Воздействие на животное кратковременного стресс-фактора;
2. Усиленная секреция адреналина;
3. Ускоренный распад гликогена и расход фосфатов;
4. Быстрое образование лактата из гликогена, приводящее к быстрому снижению рН мяса;
5. Усиленное сокоотделение, обусловленное невозможностью соединения АТФ и ионами кальция и магния, преждевременное трупное окоченение.
Образование мяса с признаками DFD :
1. Воздействие на животное долговременного стресс-фактора;
2. Усиленная секреция адреналина в течение длительного времени;
3. Полное израсходование гликогена;
4. После убоя гликоген не может обеспечить достаточное количество лактата;
5. рН не снижается до нужного уровня или снижается очень долго.
29. Влияние ветеринарных препаратов, используемых в животноводстве, на качество мяса.
Антибиотики:
1. Применяются при массовом разведении животных;
2. Уменьшают риск инфекции и обеспечивают лучшее усвоение корма;
3. Продлевают сроки хранения молока и предотвращают его сквашивание (пенициллиновая группа) за счёт уменьшения количества бактерий;
4. При регулярном употреблении мяса и молока с остаточным содержанием антибиотиков у человека может развиться к ним резистентность, в некоторых случаях могут быть аллергические реакции.
Гормоны:
1. Используются как стимуляторы роста при откорме животных;
2. Используются, в основном, эстрогены и тиреостатики;
3. При регулярном употреблении молока и мяса с остаточным содержанием гормонов у человека может нарушиться гормональный баланс, может быть спровоцирован приступ аллергии.
Транквилизаторы:
1. Используются для предупреждения стрессовых состояний во время транспортировки животных;
2. Используются, в основном, каразолол и азаперон;
3. При регулярном употреблении молока и мяса с остаточным содержанием транквилизаторов у человека могут развиться патологии нервной системы.
30. Принципы и способы интенсификации созревания и улучшения консистенции мяса.
1. Физические:
· Повышение температуры среды;
· Созревание в среде с повышенным давлением;
· Электростимуляция мяса;
2. Химические (введение в парное мясо под давлением воды, рассолов, газов, растворов фосфатов);
3. Механические:
· Накалывание;
· Отбивание;
· Массирование;
· Тумблирование;
4. Биологические (обработка парного мяса протеолитическими ферментными препаратами);
5. Физиологические (введение адреналина за 2-3 часа до убоя).
31. Изменение белковых веществ в процессе хранения.
Дезаминирование аминокислот — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.
Дезаминирование АК мяса приводит к его гниению и вызывается гнилостными м/о. Дезаминирование может быть окислительным, гидролитическим, восстановительным и внутримолекулярным.
В процессе дезаминирования в мясе накапливаются продукты химических превращений (кетокислоты, спирты, аммиак, альдегиды, другие аминокислоты, насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты).
Благоприятные условия для развития гнилостных микробов создаются при реакции среды, близкой к нейтральной (6,8—6,9), что часто встречается при убое уставших и больных животных.
Продукты реакции дезаминирования – амины, аммиак, альдегиды, органические кислоты и т.д.
Декарбоксилирование аминокислот – реакция превращения аминокислоты в амины с выделением углекислого газа.
Амины имеют основный характер (сдвигают рН в щелочную сторону, что способствует развитию гнилостных м/о), многие из них токсичны (амины таких аминокислот, как фенилаланин, тирозин, гистидин, аргинин, лизин, орнитин). В результате накопления органических оснований происходит сдвиг реакции среды в щелочную сторону, так как выделяющийся при декарбоксилировании углекислый газ в незначительной части улетучивается. Наиболее опасными являются гистамин, кадаверин и путресцин (амины гистидина, лизина и орнитина соответственно). Гистамин блокирует возникновение аллергических реакций, а кадаверин и путресцин – токсичные гидрофобные соединения – оказывают неблагоприятное воздействие на печень.
Накопленный при дезаминировании аминокислот аммиак образует соли с кислотами мяса, и происходит сдвиг реакции в щелочную сторону, что также создаёт благоприятные условия для развития гнилостных микробов.
Альдегиды являются очень активными соединениями и негативно влияют на организм, вступая в различные реакции.
Органические кислоты снижают рН мяса и придают ему кислый вкус.
Углекислый газ подавляет развитие плесеней и бактерий.
Превращения ароматических и серосодержащих аминокислот:
1. Триптофан превращается в индол и скатол, в больших концентрациях вызывающих отёк лёгких (в маленьких концентрациях имеют жасминовый и цветочный запахи);
2. Тирозин превращается в крезол и фенол, в больших концентрациях они могут спровоцировать отравление (фенол в маленьких концентрациях пахнет, как гуашевые краски);
3. Цистеин превращается в пикриновую кислоту и этилмеркаптан; пикриновая кислота является очень токсичным канцерогеном, провоцирующим заболевания кожи и почек, а этилмеркаптан воздействует на НС, вызывая тошноту, слабость, головокружение (придают мясу горький вкус).
32. Изменение пигментов мяса в процессе хранения.
Изменение цвета мяса в процессе хранения связано с окислением гематиновых соединений и развитием реакций меланоидинообразования.
Сразу же после сушки мясо имеет бледно-розовую окраску, а после регидратации приобретает цвет, свойственный натуральному мясу. По мере хранения высушенное мясо утрачивает розовый цвет, становится серовато-бежевым, а затем может приобрести коричневый оттенок. Цвет мяса в процессе хранения изменяется особенно быстро при контакте высушенного продукта с воздухом.
Безопасные для человека изменения цвета мяса:
1. Синий: обусловлено размножением бактерий Pseudomonaspyocyanea и В. Cyanogenes;
2. Ржаво-красный: размножение «чудесной палочки» (Chromobacteriumprodigiosum);
3. Свечение: размножение фотобактерий;
4. Потемнение: гнилостные бактерии, распад гемоглобина;
5. Обесцвечивание: UV-лучи;
6. Ярко-алый: усиление активности ферментов, окисляющих гемоглобин и миоглобин.
Изменения цвета мяса, свидетельствующие о его пищевой непригодности:
1. Загар: мясо приобретает коричнево-красный, жёлто-красный или серо-красный цвет и удушливо кислый запах; загар обусловлен недостаточным охлаждением парного мяса и его слабой аэрацией в помещениях с высокой температурой (15-20С), что приводит к резкому закислению рН;
2. Ослизнение: мясо серо-зелёного цвета, рыхлое, с неприятным кислым запахом; возникает под действием слизеобразующих микроорганизмов, размножающихся в мясе при нарушениях температурного и влажностного режима при хранении и обработке мяса (температура 2-10С);
3. Плесневение: на мясе возникают колонии плесени белого, зеленовато-коричневого, серо-голубого или чёрного цвета, появляется неприятный запах; происходит при длительном хранении мяса в холодильных камерах (плесень может развиваться даже при температуре -8С), при этом процессе рН мяса сдвигается в щелочную сторону;
4. Гниение: тёмно-красное мясо с зеленоватым оттенком; возникает при повышенной влажности, температуре 22-37С и слабощелочной реакции среды.
33. Изменение жирорастворимых веществ мяса в процессе хранения.
В процессе хранения мяса в его жире протекают гидролитические и окислительные изменения.
В процессе хранения мяса триглицериды жиров под действием липаз постадийно разлагаются до диглицеридов + СЖК, моноглицеридов +СЖК и в конечном итоге до глицерина и свободных жирных кислот (СЖК).
Полученные свободные жирные кислоты и глицерин ухудшают вкус, запах и консистенцию жира.
Гидролиз жиров может быть неферментативным (зависит от количества воды в жире) и ферментативным (зависит от липаз сырья и м/о, развивающихся в жире).
Факторы, влияющие на скорость гидролиза жиров:
1. Температура (при низких температурах не происходит);
2. Влажность (при низкой влажности медленнее);
3. Обсеменение микрофлорой (чем меньше м/о – тем меньше липазы);
4. Денатурация белков при вытопке жира (при неполной денатурации быстрее).
При хранении жиры подвергаются окислению, протекающему постадийно:
1. Поглощение квантов света (при этом от молекулы триглицерида отщепляется активный водород, а сама молекула теряет один протон и находится в поиске электрона);
2. Образование перекисного радикала (активная молекула жира реагирует с кислородом с образованием свободного кислородного радикала, при этом сама молекула получает недостающий электрон);
3. Образование гидроперекиси (новые молекулы жира реагируют друг с другом);
4. Образование циклических перекисей и эпоксидных соединений (процесс слияния таких молекул цикличен, в результате образуются длинные молекулы циклических перекисей и эпоксидных соединений).
При окислении жиров образуются альдегиды, кетоны, оксикислоты, различные продукты полимеризации и поликонденсации и газы:
1. При накоплении альдегидов и кетонов жир прогоркает;
2. Накопление продуктов полимеризации и поликонденсации приводит к исчезновению окраски жира, его уплотнению и салистой консистенции;
3. Накопление газов в жире приводит к крепитации и неприятному запаху.
Изменение биологической ценности жиров при порче:
1. Окисление жизненно необходимых ненасыщенных ЖК;
2. Образование ядовитых веществ (мускарин, триметиламин и т.д.);
3. Окисление каротиноидов и токоферолов;
4. Образование перекисей;
5. Образование вторичных токсичных продуктов.
В результате жиры теряют все свои полезные качества (незаменимые ЖК, витамины и т.д.) и становятся источником свободных радикалов, ядов и токсинов.
34. Принципы предохранения жира от порчи.
Принципы предохранения жиров от порчи:
1. Исключить контакт жира с воздухом, светом и теплом;
2. Хранить жир в герметичной таре, вакууме или атмосфере инертного газа при отрицательной температуре;
3. Исключить контакт жира с металлами, их солями и их органическими производными (т.к. металлы ускоряют порчу жиров, запуская цепную реакцию ветвения).
Химизм этих принципов основан на ограничении попадания в жиры веществ и энергий, способных начать и развивать их окисление или гидролиз.
35. Изменения, происходящие с мясом в процессе охлаждения, замораживания и хранения в замороженном виде.
Изменения мяса в процессе охлаждения:
1. Характер изменений зависит от вида и качества сырья, условий режима и холодильной обработки;
2. Окислительные процессы:
· Окисление пигментов (миоглобин, гемоглобин) приводит к обесцвечиванию мяса;
· При контакте миоглобина с кислородом образуется оксимиоглобин, имеющий яркую красную окраску;
· Дальнейшее окисление приводит к переходу двухвалентного железа в трёхвалентное, и мясо приобретает коричневый цвет;
3. Микробиологические процессы:
· При низких температурах на мясе могут размножаться мезофилы (5С) и психрофилы (плесень);
· Размножение этих организмов происходит в участках с затруднённой циркуляцией воздуха и высокой влажностью при рН 4-9;
4. Автолитические процессы:
· Автолиз протекает медленнее, чем при высоких температурах;
· Меняется консистенция, сочность, вкус, аромат и ВУС мяса;
· При резкой заморозке возникает холодное сокращение, приводящее к жёсткости мяса.
Изменение мяса в процессе замораживания:
1. При достижении критической температуры (-0,6 - -1,2С) начинается вымерзание воды тканевой жидкости, что приводит к увеличению концентрации растворённых в жидкой фазе тканевой жидкости веществ, что влечёт за собой снижение криоскопической температуры;
2. Основная масса влаги в мясе вымерзает при температуре -2 – -8С, но даже при очень низких температурах малая часть влаги остаётся в жидкой форме; количество вымерзшей влаги зависит от условий замораживания, общего содержания влаги в продукте, форм и прочности связи влаги с материалом и концентрации растворенных веществ;
3. Кристаллообразование:
· Переохлаждение сырья (снижение активности теплового движения частиц);
· Образование зародышей кристаллов - I фаза кристаллообразования;
· Выделение скрытой теплоты кристаллизации, повышение температуры, приостановление образования новых зародышей;
· Рост образовавшихся кристаллов - II фаза кристаллообразования;
4. Изменение структуры тканей (при медленном замораживании и образовании крупных кристаллов льда деформируются окружающие ткани, что приводит к потере мясного сока и питательных веществ при размораживании);
5. Изменения состояния белков (увеличение концентрации тканевого сока и образование кристаллов при замораживании обуславливает денатурацию, деформацию и коагуляцию мышечных белков (в первую очередь, миозина), что приводит к понижению их растворимости, изменению заряда и массы белковых фракций, из-за чего при разморозке изменяется консистенция, ВУС и сочность мяса);
6. Автолиз: протекает медленнее или тормозится (чем быстрее производится замораживание мяса, тем на более ранней стадии тормозятся автолитические процессы);
7. Гидролиз жиров: протекает медленнее, но не тормозится;
8. Массообменные и химические взаимодействия с окружающей средой:
· Разница парциальных давлений водяных паров над поверхностью продукта и в окружающей среде приводит к испарению влаги (сублимации льда) из поверхностных слоев, что сопровождается потерей массы (усушкой) и снижением качества мяса;
· Величина усушки мяса зависит от его свойств и условий замораживания и хранения (уменьшается при быстрой заморозке, хранении в герметичных упаковках, заморозке мяса в блоках);
9. Изменения запаха и вкуса:
· Обусловлены окислительными изменениями липидов;
· Образующийся на поверхности мяса обезвоженный слой способствует увеличению степени контакта мяса с кислородом воздуха;
· В ходе окислительных реакций образуются первичные и вторичные продукты окисления жиров, что отрицательно сказывается на органолептических показателях, его биологической ценности;
· При длительном хранении мяса возможно образование токсичных продуктов окисления жиров.
Дата добавления: 2023-02-21; просмотров: 329; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!