МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ

Стр 1 из 2Следующая ⇒

Специальность «Педиатрия»

Семестр 4. Молекулярная биология. Биохимия межклеточных коммуникаций. Биохимия тканей и физиологических функций.

Тема занятия № 1. Обмен белков. Азотистый баланс. Катаболизм белков в желудочно-кишечном тракте.

Работа : Определение кислотности желудочного сока. Качественный анализ желудочного сока.

Цель занятия:

1. Знать биологическую роль белков.

2. Знать азотистое равновесие, суточную норму белков.

3. Знать переваривание белков в ЖКТ, ферменты, специфичность.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

1) азотистый баланс организма.

2) протеазы и пептидазы, участвующие в расщеплении белков.

Их характеристика:

а) в каком виде синтезируются;

б) механизм активации;

в) какие пептидные связи расщепляются;

г) оптимум действия;

3) механизм всасывания аминокислот.

Необходимо уметь:

1) проводить качественный анализ желудочного сока.

2) определять различные виды кислотности желудочного сока.

Вопросы для самоконтроля:

1. Биологическая роль белков.

2. Азотистое равновесие, азотистый баланс и его виды.

3. Нормы белка в питании.

4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте.

5. Протеолитические ферменты ЖКТ, эндо- и экзопептидазы.

6. Протеолиз и его виды.

7. Всасывание продуктов распада белков.

8. Принцип количественного определения желудочного сока.

9. Патологические составные части желудочного сока.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 426–461, 1990, с. 390–337, 1998, с 410–431.

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 15, с. 46 - 49.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 2 . Общие пути обмена аминокислот.

Работа : Определение активности трансаминаз.

Цель занятия: Усвоить общие пути обмена аминокислот, их значение.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Формулы 20 аминокислот.

2. Дезаминирование аминокислот, его виды, биологическая роль.

3. Реакции трансаминирования, их биологическое значение.

4. Особенности строения трансаминаз, роль витамина В₆ в реакциях трансаминирования.

5. Реакции декарбоксилирования аминокислот, их продукты. Значение биогенных аминов в организме.

6. Принцип метода определения активности трансаминаз.

Вопросы для самоконтроля:

1. Дезаминирование аминокислот:

а) механизм окислительного дезаминирования, ферментативный и неферментативный этапы реакции, коферментная форма витамина РР.

б) непрямое дезаминирование аминокислот.

2. Трансаминирование аминокислот в организме человека:

а) механизм действия аминотрансфераз. Коферментные формы витамина В_6.

б) биохимическое значение реакций трансаминирования.

в) определение активности аланин- и аспартатаминотрансфераз в диагностических целях.

3. Декарбоксилирование аминокислот:

а) декарбоксилазы аминокислот, их кофермент.

б) значение декарбоксилирования аминокислот на примере образования физиологически активных соединений: биогенных аминов, гормонов, медиаторов.

в) декарбоксилирование аминокислот в процессе гниения белков в кишечнике.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 461–481; 1990, с.

337–350, 1998, с. 431–446.

3. Николаев А. Я. Биологическая химия, 1989, с. 309–315.

4. Каминская Г. А,. Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 16, с. 53 - 56.

5. Кушманова О. Д., Ивченко Г. М. Руководство к лабораторным занятиям по биохимии, 1983, работа 288.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 3. Обмен отдельных аминокислот. Энзимопатии.

Цель занятия : Пояснить специализированные пути обмена отдельных аминокислот в норме и при патологии.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Формулы 20 аминокислот.

2. Превращения аминокислот в специализированные продукты:

а) глицин участвует в биосинтезе пиррольных колец гема, пуринов, креатина, включается в обмен углеводов и липидов через метаболиты, образующиеся при его обмене;

б) серин образует аминоспирты и нейромедиатор – ацетилхолин;

в) цистеин образует таурин;

г) метионин (изолейцин и валин) участвуют в образовании сукцинил-КоА;

д) триптофан и гистидин производят биологически активные амины.

е) особенности метаболизма фенилаланина и тирозина;

3. Патология обмена циклических аминокислот и аминокислот с разветвленными цепями.

Вопросы для самоконтроля:

1. Обмен глицина и серина.

2. Обмен серосодержащих аминокислот.

3. Обмен фенилаланина и тирозина.

4. Обмен триптофана и гистидина.

5. Обмен дикарбоновых аминокислот.

6. Пути включения аминокислот в ЦТК.

7. Патология обмена аминокислот.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

3. Каминская Г. А., Ефетов К. А.. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 18, с. 58 - 60.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 4. Основные источники аммиака в организме и пути его обезвреживание. Цикл мочевины.

Работа : Количественное определение мочевины.

Цель занятия: Усвоить обезвреживания аммиака в организме.

Рекомендации по самоподготовке:

Необходимо знать:

1. Основные источники образования аммиака в организме человека

1. Пути обезвреживания и выведения аммиака из организма

2. Ферментативные реакции биосинтеза мочевины и его регуляцию.

3. Методы определения мочевины.

Вопросы для самоконтроля:

1. Пути образования аммиака в организме.

а) окислительное дезаминирование аминокислот

б) дезаминирование биогенных аминов

в) образование аммиака в нервной ткани

2. Механизм обезвреживания аммиака в нервной ткани.

3. Синтез мочевины – основной механизм обезвреживания аммиака:

а) ферментативные реакции синтеза мочевины

б) доноры аминогрупп в молекуле мочевины

в) взаимосвязь с циклом трикарбоновых кислот.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 2004, с. 482–508, 1998, с. 446–468.

3. Каминская Г. А, Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005. Работа 17, с. 56 - 58

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 5. Катаболизм сложных белков. Желтухи.

Цель занятия: Знать катаболизм сложных белков гемопротеидов (на примере гемоглобина) и нуклеопротеидов.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Необходимо знать, что различия в структуре гемоглобина и миоглобина сопровождаются различными функциями этих белков: миоглобин накапливает кислород, гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ.

2. Аллостерические свойства гемоглобина обеспечиваются его четвертичной структурой.

3. Оксигенация гемоглобина сопровождается конформационными изменениями его белковой части.

4. Катаболизма гемоглобина. Свободный и связанный билирубин. Конъюгация билирубина с глюкуроновой кислотой. Образование уробилиногена и стеркобилиногена. Патология обмена билирубина.

Вопросы для самоконтроля:

1. Характеристика различных классов сложных белков.

2. Катаболизм хромопротеидов на примере гемоглобина.

3. Катаболизм гемовой группы.

4. Продукты катаболизма гемовой группы. Билирубин прямой непрямой.

5. Превращение билирубина в уробилин и стеркобилин.

6. Нормы билирубина в сыворотке крови.

7. Обмен билирубина при различных видах патологии.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 2004, с. 538–546, 549–551; 1990, с. 390–398; 1998, с. 498–503, 506–508.

3. Николаев А.Я. Биологическая химия, 1989, с. 342–347.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 6. Строение нуклеиновых кислот. Переваривание нуклеопротеинов. Катаболизм пуринов и пиримидинов. Репликация.

Цель занятия: Усвоить основы хранения и передачи наследственной информации.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Обратить внимание на особенности строения нуклеиновых кислот. Для этого необходимо:

а) знать формулы нуклеотидов;

б) знать уровни структурной организации молекул нуклеиновых кислот;

в) обратить внимание на сходство и отличие в строении ДНК и РНК.

2. Разобрать процесс переваривания нуклеопротеинов и их катаболизм. Обратить внимание на патологию обмена пуринов и пиримидинов.

3. Уметь объяснить процесс репликации и его роль в передаче наследственной информации.

4. В результате катаболизма нуклеопротеинов образуются азотистые основания пуринового и пиримидинового ряда. Конечным продуктом обмена пуринов у людей является мочевая кислота. Катаболизм пиримидиновых оснований приводит к образованию водорастворимых соединений (бета-аланин, СО₂, NH₃, бета-аминоизобутират). Патология обмена мочевой кислоты.

Вопросы для самоконтроля:

1. Строение нуклеотидов.

2. Переваривание нуклеопротеинов.

3. Катаболизм пуриновых и пиримидиновых оснований.

4. Наследственные нарушения обмена мочевой кислоты.

5. Строение и роль ДНК.

6. Виды РНК, их строение и роль.

7. Репликация ДНК. Значение процесса.

8. Катаболизм сложных белков нуклеопротеидов.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия», 2004, М, с. 552–571, 525–538.

3. Ленинджер А. «Основы биохимии», в 3-х томах, 1985, М., с. 852 – 866, 894 – 898.

4. Николаев А. Я. «Биологическая химия. Учебник для мед. спец. вузов», 1989, М., с. 92 – 105, 116 – 123.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 7. Транскрипция.Биосинтез белка. Генетический код. Постсинтетическая модификация белка. Особенности биосинтеза белка у эукариот.

Цель занятия: Усвоить основы хранения и передачи наследственнойинформации.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Уметь объяснить процесс транскрипции и его этапы.

2. Усвоить этапы процесса трансляции, их биологическую роль.

Вопросы для самоконтроля:

1. Этапы транскрипции, биологическое значение процесса.

2. Генетический код.

3. Строение рибосом.

4. Активация аминокислот.

5. Трансляция. Последовательность этапов.

6. Постсинтетическая модификация белков.

7. Особенности биосинтеза белка у эукариот.

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 2004, с. 552–571, 525–538.

3. Николаев А. Я.. Биохимия, 1989, с. 92–105, 116–123.

4. Страйер Л. Биохимия, 1985, т. 3, с. 6–11.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 8. Регуляция биосинтеза белка. Молекулярная патология.

Работа : Определение фенил-ПВК в моче.

Цель занятия:

1) рассмотреть функционирование оперона в условиях индукции и репрессии;

2) разобрать причины возникновения некоторых наследственных заболевания.

Рекомендации по самоподготовке:

1. Используя схему строения оперона рассмотреть его функционирование в условиях индукции и репрессии.

2. Разобрать механизм возникновения молекулярных болезней. Для этого необходимо знать, что изменение активности ферментов или нарушение их синтеза часто является причиной возникновения энзимопатий.

Вопросы для самоконтроля:

1.Схема строения оперона.

2.Регуляци биосинтеза белков по типу индукции на примере лaк-оперона.

3.Регуляция синтеза белков по типу репрессии на примере гис-оперона.

4. Особенности структуры ДНК эукариот.

5. Отличия процессов репликации и транскрипции у эукариот.

6. Причины возникновения молекулярных болезней.

7. Энзимопатии углеводного обмена (гликогенозы, дисахаридозы, фруктоземия, галактоземия).

8. Нарушения метаболизма липидов.

9. Врожденные дефекты гемоглобина (серповидно-клеточная анемия, талассемия).

Литература:

1. Северин Е. С. Биохимия, 2015, 784 с. Электронный доступ к учебнику http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part18-102.html

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия, 1982, с. 67–69, 273–275, 314–316, 364–368, 571–578.

3. Николаев А. Я. Биохимия, 1989, с. 105–155.

4. Каминская Г. А, Ефетов К. А. Руководство к лабораторным занятиям, 2005.

Специальность «Педиатрия»

Тема занятия № 9. Обмен белков. Основы молекулярной биологии. Рубежный контроль.

Цель занятия:

1) закрепить основные знания по молекулярной биологии и обмену белков в организме.

Вопросы для самоконтроля:

МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ

1. Обмен белков. Азотистый баланс, его виды. Переваривание в желудочно-кишечном тракте. Роль протеолитических ферментов. Всасывание и транспорт продуктов гидролиза.

2. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Кислотность желудочного сока (рН). Определение кислотности желудочного сока. Клинико-диагностическое значение.

3. Реакции трансаминирования и синтеза заменимых аминокислот в организме. Роль витамина В₆в этом процессе. Диагностическое значение определения трансаминаз.

4. Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов: гистамина, серотонина, ГАМК. Роль биогенных аминов.

5. Дезаминирование аминокислот и образование аммиака в организме. Пути его обезвреживания. Количественное определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.

6. Обезвреживание аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Значение процесса его связь с другими метаболическими путями.

7. Обмен фенилаланина, тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланина. Нарушение обмена фенилаланина.

8. Обмен серосодержащих аминокислот; серина; триптофана.

9. Диаминокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты (аргинин, лизин, гистидин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Строение. Превращение, участие в обмене.

Дата добавления: 2021-04-24; просмотров: 195; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

12 Следующая ⇒

Мы поможем в написании ваших работ!