Демонстрационный опыт 4 «Определение витамина D в рыбьем жире или курином желтке»
- В пробирку с 1 мл рыбьего жира прильём 1 мл раствора брома. При наличии витамина D появляется зелено – голубое окрашивание.
Витамин Е (токоферол)
Сообщение и презентация учащегося
Витамин E — группа жирорастворимых биологически активных веществ (токоферолы и токотриенолы), проявляющих антиоксидантные свойства.
Витамин Е — жирорастворимый витамин, он растворяется и остается в жировых тканях тела, тем самым уменьшая потребность в потреблении больших количеств витамина. Признаки дефицита жирорастворимых витаминов проявляются не сразу, поэтому его трудно диагностировать.
Токоферол — главный антиоксидант в пище. Кроме витамина Е, из антиоксидантов наиболее известны витамин С и бета-каротин.
По современным российским стандартам, ежедневная норма потребления витамина Е составляет 10 мг. Эти цифры относятся к d-α-токоферолу, который является естественным видом и обладает наивысшей активностью.
Значение
Является главным питательным веществом-антиоксидантом
Замедляет процесс старения клеток вследствие окисления
Улучшает питание клеток
Укрепляет стенки кровеносных сосудов
Предотвращает образование тромбов и способствует их рассасыванию
Укрепляет миокард
Источники витамина
Витамин Е присутствует во многих продуктах, особенно им богаты некоторые жиры и масла (аргановое, оливковое).
Содержится в растительном и сливочном маслах, зелени, молоке, яйцах, печени, мясе, а также зародышах злаковых.
|
|
|
Гиповитаминоз α-токоферола как основной антиоксидантной системы организма приводит к нарушению метаболизма витамина А (токоферол — стабилизатор непредельной боковой цепи ретинола), а также к нарушениям в мембранах клеток, так как витамин Е — стерический стабилизатор фосфолипидного слоя биологических мембран. А это в свою очередь ведёт к нарушению транспорта кислорода, бесплодию и т. д.(вследствие деградации мембран эритроцитов и семенников соответственно).
Следует также заметить, что гипо- и гипервитаминозные состояния у человека при сохранении нормальных функций организма не встречаются. Их можно наблюдать при разного рода заболеваниях — таких, как цирроз печени, печёночная липодистрофия и др.
Нехватка витамина E может служить одной из причин вялости и малокровия.
Ферменты, их функции
Ферме́нты (от лат. fermentum) или энзи́мы[1] (от греч. ζύμη, ἔνζυμον «закваска»), — обычно достаточно сложные молекулы белка, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Каждый фермент, свернутый в определённую структуру, ускоряет соответствующую химическую реакцию: реагенты в такой реакции называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу.[2]
|
|
|
Ферментативная активность может регулироваться активаторами (повышаться) и ингибиторами (понижаться).
Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.
Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы: первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной
Функции ферментов
Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции. Первый путь — повышение температуры, то есть ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной внутренней энергией для достижения переходного состояния. Как правило, повышение температуры на 10 °C вызывает ускорение химической реакции приблизительно в 2 раза (см. правило Вант-Гоффа).
Второй путь ускорения химической реакции — добавление катализатора. Катализаторы ускоряют химические реакции, находя «обходные пути», позволяющие молекулам преодолевать активационный барьер на более низком энергетическом уровне. Катализатор (обозначим его буквой К) на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции. Затем комплекс реагент-катализатор (КА) распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла.
|
|
|
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
|
|
|
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду. (малая концентрация и высокая активность)
Например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз.
Специфичность
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.
В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата[20]. Такое предположение называется моделью «ключ-замок».
Дата добавления: 2021-07-19; просмотров: 79; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!