Методы определения активности КФК

СЛАЙД №1

Здравствуйте уважаемые члены комиссии и одногруппники. Перед вами выступает студентка 2 курса группы 19-4 б Айкай Буяна

Вашему вниманию представляется моя курсовая работа по теме « роль креатинфосфокиназы (кфк) в диагностике заболеваний»

Актуальность рассматриваемой проблемы чрезвычайно велика, и обусловлена тем, что состояние заболеваемости и смертности от кардиологических заболеваний в России каждым днем увеличивается.

Особую тревогу вызывает омоложение контингента больных, страдающих тяжелыми заболеваниями сердечно – сосудистой системы. Учитывая значительные потери, наносимые обществу в результате преждевременной смертности, инвалидизации и трудопотерь от болезней кровообращения

По статистике от сердечно-сосудистых заболеваний в России умирает один миллион человек в год. В пересчете на 100 тысяч населения российская статистика печальна — это в 2 раза выше, чем в европейских странах и в полтора раза больше, чем в среднем по планете.

Учитывая, сложившуюся демографическую ситуацию, изучение этих вопросов является важнейшей задачей современной медицинской науки. Исследования в данной области позволяет выявить факторы, оказывающие негативное влияние на долгосрочный прогноз и клиническое течение постинфарктного периода у пациентов, а также послужат основой для разработки и совершенствования мероприятий по оказанию медицинской помощи и профилактике ИБС и острого ИМ, что в свою очередь будет способствовать повышению уровня здоровья и улучшения качества жизни. 

Цель исследования : изучить роль креатинфосфокиназы в диагностике заболеваний

Задачи:

1.Изучить понятие КФК;

2.Классификация КФК;

3.Определить роль и методы КФК;

4. Рассмотреть диагностическое значение КФК

Объект исследования КФК,          

Предмет исследования: роль и значение КФК при сердечно сосудистых заболеваниях

   Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа это клетки, которые локализируются в тканях мозга, сердца или скелетных мышцах. У них есть своя роль в жизнедеятельности организма. Они преобразуют аденозинтрифосфат и креатин на молекулярном уровне в высокоэнергетические клетки фосфокреатина, а они в свою очередь обеспечивают молекулы необходимой энергией для поддержки биологических реакций.

По показателям креатинкиназы в крови можно определить, есть ли нарушения в работе мышц. Повышенная его норма в крови будет свидетельствовать о том, что в организме произошел разрыв клеток мышечной ткани. Анализ крови на КФК даст возможность разобраться в характере и степени этих отклонений.

Креатинкиназа обеспечивает потребность в большом количестве энергии в короткие интервалы времени, например, обеспечивая энергией мышечные сокращения.

По КФК в крови определяют причины боли в области грудной клетки и диагностируют сердечный приступ, а также устанавливают, насколько повреждена сердечная мышцы. Биохимический анализ крови на КФК проводится в целях ранней диагностики инфаркта миокарда, дерматомиозита, дистрофии мышц, воспалительных процессов. Кроме этого, анализ назначают для оценки эффективности лечения сердечного приступа.

Классификация:

Креатинкиназа (КФ 2. 7. 3. 2) – относится к фосфотрансферазам с азотсодержащей группой в качестве акцептора.(в-во облегчающее процесс окисления субстрата с пониженной концентрацией путем принятия доп-ого количества ионов )

   К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие различные превращения, представляющие собой перенос радикала(атомы) от молекулы-донора к молекуле-акцептору и не являющиеся процессом гидролиза. Наименование их составляется по форме: «донор – транспортируемая группа – трансфераза».

     Креатинфосфокиназа относится к одному из самых больших подклассов трансфераз – киназам – ферментам, катализирующим перенос остатков фосфорной кислоты, ее ангидридов и эфиров (подкласс 2.7). Креатинкиназа обладает узкой субстратной специфичностью.

Показания для проведения анализа

Исследование, в первую очередь, проводится для диагностики осложнений в работе сердца и возможных болезней, связанных со скелетными мышцами. Если появились боли в грудной клетке, анализы креатинкиназа позволят предугадать сердечный приступ и покажут серьезность повреждения миокарда.

Это биохимическое исследование назначают для определения вероятности наступления инфаркта миокарда, возможной дистрофии мышц, дерматомиозита или других воспалительных процессов. Также с помощью исследований будет определена эффективность текущего лечения сердечного приступа.

Биохимический анализ крови также будет актуальным в том случае, если требуется подтвердить следующие диагнозы: Нарушения ритма при наличии сердечной недостаточности; Повышенная нагрузка на сердце; Спазмы скелетных мышц; Инсульт и спастические мышечные состояния при центральных параличах; Возможные воспалительные процесс; Алкогольное отравление; Злокачественные образования; Шизофрения; Эпилепсия.

Проведение исследования

       Забор крови на КФК производится в утреннее время на голодный желудок из вены в районе локтевого сгиба. Затем материал отправляют в лабораторию на исследование, где его разделяют на сыворотку и фракцию с клетками. Уровень креатинкиназы измеряется в Ед (единица активности фермента) на 1 л сыворотки. Для уточнения диагноза назначают повторную сдачу крови через два-три дня.

Уровень фермента зависит от возраста, пола и расовой принадлежности. Нормой считается показатель – 20-200 Ед/л.

Специальная подготовка перед сдачей анализа на КФК не нужна. Пациента предупреждают, что накануне не следует употреблять спиртные напитки, а также принимать некоторые лекарства. К этим препаратам относятся статины, применяемые для снижения уровня холестерина. В случае приема таких лекарственных средств нужно поставить врача в известность. Если целью является исследование скелетной мускулатуры, то не рекомендуется в течение суток до анализа выполнять физическую работу. Все это может привести к повышению фермента в крови.

Расшифровка анализа проводится лечащим врачом. Если общее содержание фермента повышенное, это может свидетельствовать о напряжении или повреждении скелетных или сердечных мышц, а также тканей мозга. О конкретных повреждениях судят по содержанию специфических ферментов, таких как КФК-ВВ, КФК-МВ. Для уточнения диагноза при сердечном заболевании определяют фракции креатинкиназы. При исследовании может оцениваться уровень изофермента креатинкиназы-МВ, а также содержание тропонина, участвующего в сокращении скелетных и сердечных мышц.

Методы определения активности КФК

Унифицированным методом определения активности креатинфосфокиназы служит метод с использованием в качестве субстрата реакции креатина. Активность фермента пропорциональна количеству неорганического фосфора, образующегося в результате кислотного гидролиза продукта креатинкиназной реакции – креатинфосфата. Неорганический фосфор определяется по цветной реакции с молибдатом аммония. В норме активность креатинкиназы в крови, установленная с помощью этого метода, достигает 100 нмоль/(с*л), или до 6 МЕ. Активность МВ-формы креатинкиназы составляет менее 2 % от общей активности фермента.

Вторым методом определения активности креатинкиназы, также принятым в качестве унифицированного, является метод с использованием в качестве субстрата креатинфосфата. Активность фермента пропорциональна количеству креатина, образующегося в результате ферментативной реакции. Креатин определяется по цветной реакции с a-нафтолом. В норме активность креатинкиназы в сыворотке крови, установленная с помощью этого метода, составляет от 0 до 220 нмоль/(с*л), или от 0 до 13 МЕ [Международная единица = 16,67 нмоль/(с*л)].

Исследование активности изоферментов КФК в сыворотке крови имеет важное диагностическое значение. Изоферменты креатинкиназы особо важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется, прежде всего, двумя причинами:

1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях;

2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

Креатинфосфокиназа (КФК) в сыворотке

Норма: 10-50 МЕ/л при 30С0 (варьирует в зависимости от метода определения).

А. Предосторожности при проведении опыта: фермент нестабилен, содержимое эритроцитов ингибирует активность фермента. Сыворотка должна быть быстро отделена от сгустка. Если исследование не может быть произведено немедленно, сыворотку следует заморозить.

Б. Физиологическая основа: КФК расщепляет креатинфосфат (при участии АДФ) с образованием креатина и АТФ. КФК много в скелетной и сердечной мышцах, в мозге.

В. Интерпретация полученных данных:

Повышение показателя имеет место при мышечных нарушениях (инфаркт миокарда, травма мышцы), при мышечной дистрофии, полимиозите, сильном мышечном напряжении (беге), гипотиреозе, инсульте. После инфаркта миокарда КФК повышается быстро (за 3-5 часов) и сохранятся повышенной 2-3 дня.

Показатель не повышается при инфаркте легкого или поражении паренхимы печени.

Изоферменты креатинфосфокиназы в сыворотке (таблица №1)

А. Предосторожности при проведении опыта: такие же, как и в случае исследования КФК (см. выше).

Б. Физиологическая основа: КФК представлена тремя изоферментами, разделяющимися при электрофорезе. Для скелетной мышцы характерен изофермент ММ, для миокарда МВ, для мозга – ВВ.

В. Интерпретация полученных данных: Содержание КФК-ММ повышается при повреждении скелетных мышц, мышцы сердца, мозга; при заболеваниях мышц (дистрофия, гипотиреоз, дерматомиозит, полимиозит); при рабдомиолизе; после тяжелой физической нагрузки.

 

Изоферменты КФК

Креатинфосфокиназа представляет собой фермент, который участвует в энергетическом обмене тканей, выступая катализатором важных биохимических превращений, в частности – он ускоряет процесс фосфорилирования креатина, чтобы последний мог давать энергетическую основу для сокращения мышц.

Больше всего фермента концентрируется в скелетных мышцах, мышце сердца, гладкомышечных волокнах матки и нервной ткани головного мозга.

Активность КФК подавляет гормон щитовидной железы – тироксин.

       Фермент КФК представляет из себя димер состоящий из двух субъединиц. Субъединицы бывают типа M и типа B. Соответственно соединяясь между собой в димер они образуют три различных варианта фермента MB, MM и BB

· ММ – мышечный изофермент, с преимущественной локализацией в скелетных мышцах (КК-ММ) – на его долю в плазме крови приходится до 98% всей активности креатинкиназы;

· ВВ – мозговой изофермент, преимущественная локализация очевидна (КК-ВВ) – в плазме или сыворотке крови не обнаруживается, так как не преодолевает гематоэнцефалический барьер (появляется в крови при тяжелых ЧМТ или инсультах);

· МВ – гибридный изофермент (КК-МВ), он предпочитает сердечную мышцу, где находится в больших количествах, в сыворотке (плазме) его доля составляет около 2% всей (общей) активности креатинкиназы.

   Таким образом, при лабораторном исследовании общей активности фермента, который мы по привычке продолжаем называть КФК, подразумевают активность каждого из изоэнзимов, выделяемых в кровь из мышцы сердца (2%) и скелетной мускулатуры (98%).

   Креатинфосфокиназа в большом количестве начинает поступать в кровь, когда повреждаются клетки, ее содержащие. Чаще всего это происходит при поражении кардиомиоцитов и клеток скелетных мышц, поэтому активность КФК так важна в плане диагностики острого инфаркта миокарда.

    Кроме этого, данный лабораторный тест оказывает существенную помощь при наблюдении за течением болезни. В связи тем, что активность креатинкиназы при инфаркте миокарда повышена в значительной степени уже в первые часы болезни, КК признана ранним маркером ИМ. От данного лабораторного теста не ускользают стертые формы заболевания, а также повторные инфаркты, когда ЭКГ не особенно помогает.

       Кстати, существует еще один биохимический тест, который на повреждение клеток сердечной мышцы реагирует очень рано, это – миоглобин, его повышенный уровень может отмечаться даже раньше КК.

      Поскольку общая активность КФК может происходить из разных тканей, ее роль для диагностики ИМ не столь существенна, как значимость определения ее изофермента — МВ-фракции, повышение активности которого при инфаркте миокарда наиболее специфично (доля КК-МВ составляет 5% и более от общей активности креатинкиназы).

Следует отметить, что при инфаркте миокарда, кроме креатинкиназы, наблюдаются повышенные значения активности других ферментов, имеющих отношение к сердечной мышце (АсАТ, ЛДГ, альдолаза), однако динамика их менее характерна

    Из таблицы, видно что через 2 – 4 часа после возникновения болевого синдрома начинает расти активность креатинкиназы.

К концу первых суток болезни активность креатинкиназы может быть повышена от 3 до 30 раз. Между тем, период «полупребывания» КК в кровотоке сравнительно небольшой, поэтому вскоре можно увидеть нормальные значения активности КФК.

Повторный рост фермента после его снижения (при наличии соответствующих симптомов) дает основание полагать, что у пациента случился новый инфаркт, который на ЭКГ нередко маскируется под первый. Однако повторное повышение может свидетельствовать о развитии (плюс к ИМ) миокардита или перикардита.

В связи с этим, активность КК определяют каждые 4-6 часов в течение первых 2 суток (48 часов) болезни и поэтому так часто врачи произносят непонятную аббревиатуру (КФК). Если в первые два дня все идет благополучно, активность фермента продолжают определять, но только 1 раз в день, не забывая при этом, что наиболее специфичным показателем является КК-МВ.

Если уровень креатинфосфокиназа мв превышен, это может свидетельствовать о наличии следующих заболеваний и состояний: травма, которая привела к повреждению мышц; послеоперационный период; сердечная недостаточность; злокачественные опухоли; недостаток гормонов щитовидки; инфаркт миокарда; чрезмерная физическая нагрузка; судороги; тахикардия; нарушения центральной нервной системы; столбняк.

После полученных результатов для полного понимания и точной диагностики, будут назначены другие анализы, которые будут направлены на диагностирование причины повышения КФК.

В случае с сердечными заболеваниями, точный диагноз будут определять фракции креатинкиназы МВ. Если врач заподозрит, что в будущем возможен инфаркта миокарда, он дополнительно проследит за скоростью изменений уровня КФК крови.

Уровень может меняться в зависимости от ряда факторов, к ним относят: беременность; гипертиреоз в стадии развития, заболевание печени (цирроз); приём витамина «С» или аспирина.

В некоторых случаях может быть назначен повторный анализ. Это происходит из-за несоблюдения предварительной подготовки к нему или если врач сам увидит в этом смысл и решит подтвердить сомнительный диагноз.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Креатинфосфокиназа - ключевой фермент биосинтеза макроэргического субстрата - креатинфосфата, играющего наряду с АТФ выдающуюся роль в биоэнергетике сердечной мышцы и всего организма.

Определение активности креатинкиназы служит ценным диагностическим тестом при инфаркте миокарда и других патологиях. На основании последовательных измерений активности креатинкиназы в сыворотке крови можно судить о степени некротического процесса в миокарде и оценить эффективность проводимой терапии.

Но не все аспекты функций креатинфосфокиназы изучены. Важная информация может быть получена при изучении креатинкиназной системы в мозге, КФК цитоплазмы и митохондрий которого представлена иными, чем в мышцах, изоформами, а также в мышечных клетках разных видов животных, стоящих на разных ступенях эволюции; при разных патологических состояниях.

 

                                  

 


Дата добавления: 2021-06-02; просмотров: 134; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:




Мы поможем в написании ваших работ!