Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структуры ДНК. Строение мономеров нуклеиновых кислот
Нуклеи́новая кисло́та — высокомолекулярное органическое соединение, биополимер, образованный остатками нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации.
Генетическая догма: информация записана в ДНК и передаётся на дочерние молекулы ДНК из поколения в поколение с помощью процесса репликации. ДНК ® РНК ® белок РЕПЛИКАЦИЯ - процесс самоудвоения ДНК
Строение
Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты(фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).
Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии. Наиболее известный мономер РНК — АТФ, важнейший аккумулятор энергии в клетке.
- ДНК. Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A),пиримидиновые — тимин (T) и цитозин (C). ДНК состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно.
- РНК. Сахар — рибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые урацил (U) и цитозин (C). Структура полинуклеотидной цепочки аналогична таковой в ДНК. Из-за особенностей рибозы молекулы РНК часто имеют различные вторичные и третичные структуры.
|
|
Гуанин аденин тимин цитозин урацил
Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Все реакции в организме ферментативные.
1. Повышают скорость реакции.
2. В реакциях они не расходуются.
3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ.
1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия.
2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)
3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.
4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.
5.Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.
Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными. Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) - ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации.
|
|
Сложные ферменты представлены:
1 .Белковой частью (состоит из АК) - АПОФЕРМЕНТ;
2.Небелковой частью - КОФАКТОР.
Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:
А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.
В. КОФЕРМЕНТЫ - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы.
Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении , изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы: NH2 (АРГ,ЛИЗ), СООН (АСП, ГЛУ), SH (ЦИС), ОН (СЕР,ТРЕ), ИМИДАЗОЛ (ГИС), ГУАНИДИНО-группа..
Контактный участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту.
Каталитический участок - место, где проходит сама каталитическая реакция.
Дата добавления: 2019-07-15; просмотров: 397; Мы поможем в написании вашей работы! |

Мы поможем в написании ваших работ!