Биологические функции.
Классификация.
По строению: простые и сложные. Простой белок состоит только из аминокислотной последовательности. Сложный белок, помимо аминокислотной последовательности имеет в своем составе вещество небелкового происхождения.
В соответствии с данным веществом они подразделяются на гликопротеиды (сахар+белок), липопротеиды (липид+белок), хромопротеиды (белок+какой-либо пигмент: ионы металлов, кофакторы; например – гемоглобин).
По внешнему виду: фибриллярные и глобулярные
Биологические функции.
1. Структурная. Ряд белков синтезируются как структурные компоненты (кератин – волосы и ногти).
2. Сократительная или двигательная. Белки способны к сокращению – актино-миозиновый комплекс мышечной ткани (тубулин – микрожгутики, ворсинки).
3. Защитная. Белки специфической защиты – иммуноглобулин, а также неспецифической защиты – лизоцим.
4. Трофическая или питательная. Некоторые белки синтезируютя как депо энергии (козеин – белок молока, ихтулин – белок рыбий икры).
5. Каталитическая или ферментативная. Ферменты представлены белками. Примеры: пепсин, трипсин, хемотрипсин – ферменты ЖКТ, расщепляют белки.
6. Регуляторная. Ряд гормонов имеют белково-пептидное происхождение. Гормоны гипофиза, гипоталамуса – соматотропный гормон, тиреотропный гормон, гормоны поджелудочной железы, инсулин.
7. Токсические. Представлены ядами змей, скорпионов, пауков.
|
|
|
Белки построены из протогенных α-аминокислот. Таких аминокислот 20. Всего их больше 60 (аланин, гистидин, триптофан и тд.).
Основные физико-химические свойства аминокислот:
- дезаминирование – отщепление аминогруппы
- декарбоксилирование – отщепление карбоксогруппы
- трансаминирование – перенос аминогруппы с одной аминокислоты на другую без образования аммиака.
Классификация аминокислот происходит по их углеродному радикалу. Выделяют:
1. алифатические аминокислоты – гуанин, глицин
2. отрицательно-заряженные – имеется дополнительная карбоксогруппа – аспарагин.кислота, глутаминовая к-та.
3. положит.-заряженные – дополнительно 1 или несколько аминогрупп – лизин, аргинин.
4. серосодержащие – содержат атом серы – метионин, цистеин.
2. Нуклеиновые кислоты: строение (понятие о нуклеозидах и нуклеотидах), физико-химические свойства, принцип комплементарности и его биологическая роль. Структура и уровни организации ДНК. Структура, свойства и функции основных классов РНК – информационных, рибосомальных, транспортных.
Нуклеиновые кислоты относятся к минорным основаниям. Нуклеиновые кислоты – это линейные неразветвленные гетерополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды, связанные фосфодиэфирными связями.
|
|
|
Существует два типа нуклеиновых кислот: ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). В состав данных кислот входят азотистые основания – пуриновые (аденин и гуанин), и пиримидиновые (цитозин, тимин и урацил), остаток ортофосфорной к-ты.
Физико-химические свойства нуклеиновых кислот определяются высокой молекулярной массой и особенностями структурной организации. Для них характерны следующие свойства: коллоидные и осмотические свойства; высокая вязкость и плотность растворов; оптические свойства; денатурация; амфотерность.
Коллоидные свойства характерны для всех высокомолекулярных веществ. При растворении их образуются вязкие растворы типа коллоидов, истинные растворы можно получить только при большом разведении. Гидрофильность нуклеиновых кислот зависит в основном от фосфатов. При физиологических значениях рН все нуклеиновые кислоты – полианионы и окружены противоанионами из белков и неорганических катионов. Растворимость двуспиральной ДНК хуже, чем односпиральная РНК.
ДНК – это полимер. Полимерными молекулами называются длинные цепочки, состоящие из одинаковых (гомополимеры) или разных (гетерополимеры) звеньев – мономеров. В основе мономера ДНК- молекула углевода – пентоза. В углеводе ДНК не хватает одного атома кислорода (СnH10O4), поэтому его назвали обескислороженной рибозой – дезоксирибозой. К каждому остатку дезоксирибозы в ДНК присоединено одно гетероциклическое (азотистое) основание. Их в норме 4: аденин, гуанин, тимин, цитозин.
|
|
|
Гетероциклическим называют кольца, слагаемые, кроме углерода, и другими атомами, в данном случае азотом. Соединения основания с сахаром называют нуклеозидом.
Остаток фосфорной к-ты Н3РО4 сшивает отдельные нуклеотиды ДНК в единый полимер. Такие связи называют фосфодиэфирными. Фосфодиэфирная связь в ДНК возникает между третьим и пятым атомами углерода в соседних пятичленных циклах пентозы, поэтому она называется 3´-5´ - связью.
Нуклеотидом называют нуклеозид с остатком фосфорной к-ты. Это и есть отдельное звено нуклеотидной цепи. Биологическая роль нуклеотидов заключается в следующем: входят в состав нуклеиновых кислот; входят в состав ряда ферментов (О – В); участвуют в аккумулировании и переносе энергии.
В 1953 г. - работы Д.Уотсона и Ф.Крика – установили, что молекула ДНК – двойная спираль, в которой 2 полинуклеотидные оси закручены друг вокруг друга и вокруг общей оси. Большинство молекул ДНК представляют собой протяженные, гибкие, нитевидные структуры. ДНК имеет постоянный диаметр и состоит из регулярно расположенных повторяющихся звеньев. Молекула ДНК обычно находится в форме двойной спирали. Два дезоксирибозофосфатных остова, расположенные по периферии молекулы, имеют антипараллельную ориентацию. Пуриновые и пиримидиновые основания в каждой цепи уложены в стопки с интервалом 0,34 нм и направлены внутрь спирали. Спираль делает полный оборот каждые 3,4 нм, т.е через каждые 10 оснований. На наружной ее поверхности имеются 2 желобка – большой и малый.
|
|
|
Содержание пуриновых нуклеотидов (А+Г) всегда равно содержанию пиримидиновых нуклеотидов (Т+Ц); число А = числу Т, а Г=Ц (правило Чаргаффа). Эти факты легли в основу предположения спаренности пуриновых и пиримидиновых оснований ДНК, а двойная спираль стабилизируется с помощью водородных связей между пуринами одной цепи и пиримидинами другой. АТ и ГЦ называют комплементарными парами. В АТ-паре основания соединены двумя водородными связями, в ГЦ-паре – 3 водородные связи. Согласно этим правилам, последовательность оснований в одной цепи определяет их последовательность в другой. Комплементарность последовательности оснований – ключевое свойство ДНК.
Первичная структура ДНК. Под первичной структурой нуклеиновых кислот подразумевают последовательность расположения нуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК.
Вторичная структура ДНК. Уотсон и Крик спроектировали модель двойной спирали дезоксирибонуклеиновой кислоты. Согласно данной модели две полинуклеотидных цепи обвивают друг друга, при этом образуется своеобразная спираль.
Третичная структура ДНК. Линейная ДНК в клетке имеет форму вытянутой молекулы, она упакована в компактную структуру и занимает всего 1/5 объема клетки. Двухцепочечная спираль ДНК в пространстве может подвергаться дальнейшей укладке в определенную третичную структуру — суперспираль. Суперспиральная конформация ДНК характерна для хромосом высших организмов. Подобная третичная структура стабилизируется за счет ковалентных связей с остатками аминокислот, входящих в состав тех белков, которые образуют нуклеопротеидный комплекс (хроматин ).
Четвертичная структура. Четвертичная структура известная лишь для РНК. Она представляет собой блок из двух одинаковых субъединиц, связь между которыми поддерживается комплементарными взаимодействиями их азотистых соединений.
Функция ДНК в клетке – хранение наследственной информации. Репликация (самоудвоение) ДНК – это один из важнейших биологических процессов, обеспечивающих воспроизведение генетической информации.
Рибонуклеиновая кислота (РНК) – это нуклеиновая кислота, мономерами которой являются рибонуклеотиды. Общая конформация молекулы напоминает клеверный лист на черешке. В отличие от ДНК, РНК – 1-цепочечная, поэтому часто состоит из аморфгного и спирализованных областей, которые возникают за счет замыкания водородных связей между комплементарными нуклеотидами, входящими в состав одной цепи. В силу 1-цепочечного строения РНК не имеет ограниченный состав нуклеотидов, т.е. А не равно У, а Г не равно Ц.
В клетках обнаруживается три основных типа РНК, выполняющих различные функции:
1. Информационная, или матричная РНК(иРНК, или мРНК). Составляет 5% клеточной РНК. Служит для передачи генетической информации от ДНК на рибосомы при биосинтезе белка. (процесс траскрипции).
2. Рибосомная, или рибосомальная РНК (рРНК). Составляет 85% клеточной РНК. Входит в состав рибосом, определяет форму большой и малой рибосомных субъединиц, обеспечивает контакт рибосомы с другими типами РНК.
3. Транспортная РНК (тРНК). Составляет 10% клеточной РНК. Транспортирует аминокислоты к соответствующему участку иРНК в рибосомах. Каждый тип тРНК транспортирует определенную аминокислоту. (процесс трансляции). Молекула т-РНК состоит из 4-х частей, 2 из которых имеют особое значение. Акцепторный стебель состоит из 7 пар оснований, 3´ конец длиннее, чем 5´ конец на 3 основания (ССА). Это акцепторный конец, к которому присоединяется транспортируемая аминокислота. Остальные 3 ветви образуют петли. Средняя петля – антикодоновая. Состоит из 5 пар оснований. В центре содержит 3 нуклеотида, антикодон, комплементарный кодону м-РНК, который шифрует аминокислоту, транспортируемую данной т-РНК к месту синтеза пептида.
Все типы РНК образуется в результате реакций матричного синтеза. В большинстве случаев матрицей служит одна из цепей ДНК.
3. Ферменты как биокатализаторы: химическая природа, свойства, специфичность, механизм действия, локализация в клетке. Классификация и номенклатура ферментов. Иммобилизированные ферменты.
Ферменты – это вещества белкового происхождения, выполняющие каталитические функции. (рибозима- фермент небелкового происхождения). Обладают всеми свойствами характерными для белков.
Общие свойства ферментов:
1. высокая эффективность действия – ускорение реакции.
2. высокая избирательность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия).
3. высокая чувствительность ферментов к неспецифическим физико-химическим факторам – температуре, рН, ионной силе раствора и тд.
4. высокая чувствительность к химическим реагентам
5. высокая и избирательная чувствительность к физико-химич.воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с ферментом.
Специфичность действия. Ферменты подразделяются по специфичности действия на:
- абсолютная, когда ферменту строго специфичен только 1 конкретный субстрат.(уреаза – Д-форма мочевой кислоты)
- относительная – когда ферменту специфичен субстрат и его аналоги, либо определенная химическая связь между аналоговыми веществами.(пепсин будет работать со всеми полипептидными связями по одной химической связи).
По типу катализируемой реакции:
1. оксидоредуктаза – ОВР всех типов
2. гидролаза – гидролитическое расщепление всех типов молекул (присутствие воды).
3. трансфераза – перенос вещества внутри молекулы, между молекул, между клетками (гемоглобин).
4. изомераза – различные взаимопревращения как внутри молекул, так и между молекулами (изомеризация).
5. лигаза – негидролитеческое расщепление двойных связей с использованием АТФ.
6. лиазы (синтетазы) – образование двойных связей без затраты АТФ.
Механизм действия. Пример механизма действия фермента. На поверхности фермента находится активный центр, который имеет определенную специфичность к S (субстрату). В активном центре выделяют 2 основные структуры: субстрат-связывающий центр, который имеет непосредственное сродство к субстрату и центр трансформации.т вначале происходит взаимодействие S-связывающего центра с S, где происходит процесс связывания S и его переориентация для более удобной передачи и взаимодействия центра трансформации. В центре трансформации в ходе ферментативного процесса происходит преобразование S в продукт и следовательно, теряется сродство к активному центру фермента и свободное высвобождение продукта. Ферменты в клетке локализованы в клеточных органеллах, исходя из специфики функционирования данных органелл. Так например, ферменты участвующие в цикле Кребса, будут локализованы в митохондриях.
4. Витамины: общая характеристика, классификация, понятие о гипо- и гипервитаминозах. Структура и функции водорастворимых витаминов. Структура и функции жирорастворимых витаминов.
Витамины – низкомолекулярные соединения разнообразного химического строения, не являющиеся источником энергии, не являющиеся постоянными компонентами клетки, но крайне необходимые в незначительных количествах для процесса метаболизма. Основатель – Фунг.
Витамины бывают водорастворимые и жирорастворимые.
Жирорастворимые.
Вит. А – РЕТИНОЛ – антисклерофтальмический. Ретинол необходим для процессов фотохимической фиксации зрения. На сетчатке ретинол связывается с белком опсином = > комплекс родопсин, который принимает участие в воспроизведении солнечного света. Ретинол участвует во многих ростовых процессах. При его отсутствии и недостатке происходит задержка роста, возникает заболевание зрения – склерофтальмия, куриная слепота, катаракта. Содержится в молоке, сливочном масле, в виде каротиноидов в моркови, черной смородине, шиповник и тд. Возможен избыток витамина, что приводит к увеличению печени, окрашенных в оранжевый цвет ногтевых пластин, кератинизации кожи и тд.
Вит. Д – КАЛЬЦЕФИРОЛ: Д2 – эргокальцефирол, Д3 – холикальцефирол – антирахитический. Необходим для правильного усвоения ионов Ca и P в кровеносной системе. Недостаток: нарушение процессов пищеварения, вздутие брюшной полости, в детском возрасте – рахит (искривление трубчатых костей, остановка роста), во взрослом состоянии – остеопороз (смещение соотношения Ca-P ив сторону P). Избыток: отложение солей в просветах сосудов легочной ткани межмышечного пространства. Молоко, творог, мясо, печень и тд.
Вит. Е – ТОКОФЕРОЛ – антистерильный. Необходим для процессов сперматогенеза и оогенеза. Недостаток: изменение репродуктивной системы, вплоть до стерилизации. Источник: орехи, растительные масла. Является одним из компонентов антиоксидантной защиты организма.
Вит. К – ФИЛОХИНОН – антигеморрагический. Необходим для участия в процессах регуляции капиллярной проницаемости. Недостаток: выход форменных элементов через неповрежденную стенку капилляра, т.е. развивается геморрагический синдром. Молоко, творог, раст.масла, микрофлора кишечника.
Вит. F - комплексный витамин. Включает в свой состав линолевую, леноленовую и олеиновую к-ты. Данный комплекс жирных кислот необходим для правильного обмена липидов на всех уровнях (омега-3 – жирные к-ты). Раст.масла, орехи.
Водорастворимые.
В1 – ТИАМИН – антиневритный. Активная форма: тиамин-тирофосфат и тиамин-диафосфат. Недостаток: нарушение реакции декарбоксилирования ПВК с последующим ее накоплением в мышечной ткани, что приводит к нарушению нервного импульса, передаче нервного сигнала, сопровождается судорогами, параличами, нейротоксикозами. Фрукты, овощи, зеленые вегетативные части растения.
В2 – РИБОФЛАВИН – вит.роста. Необходим во всех ростовых процессах. Является важным коферментом в синтезе белка. Недостаток приводит к замедлению роста, остановке синтеза белка. В организме содержится в виде флавин-мононуклеотид и флавин-динуклеотид.
В3 – ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА – антидерматитный. Предшественник Коэ-А. Необходим для правильного протекания обмена жирных к-т. Недостаток: нарушение подкожного обмена жирных к-т, нарушение работы потовых желез и сальных желез, возникновение дерматитов.
В5 – НИАЦИН ИЛИ РР, НИКОТИНОВАЯ К-ТА – антипелларгический. Активная форма: НАД и НАДФ – никотин-амид-аденин-динуклеотид, (- фосфат). Один из важнейших коферментов. Участвует в 50 различных реакциях. Недостаток: нарушение метаболизма и возникновение заболевания – пеллагра; появляется извращение аппетита, различные дерматиты на коже, светобоязнь, слабоумие.
В6 – ПИРИДОКСИН, ПИРИДОКСАЛЬ, ПИРИДОКСАМИН – антидерматитный. В организме содержится в виде пиридоксаль-фосфат. Недостаток: дерматиты на участках кожи покрытых шерстью;дерматиты на участках кожи покрыты ороговевшей кожей.
В9 – ФОЛИЕВАЯ К-ТА – антианемический. Необходимы для процесса лейкопоэза. В организме содержится в виде тетра-гидро-фолиевой к-ты.
В12 – ЦИАНКОБАЛАМИН – антианемический. Необходим в процессе эретропоэза.
Вит. С – АСКОРБИНОВ. К-ТА – антискорбутный. В организме содержится в виде дегидроаскорбиновой к-ты или аскорбингиназы. Недостаток: развитие скорбута или цинги, выглядит как разрушение слизистых оболочек ротовой полости, выпадение зубов, процессы гниения ротовой полости. При отсутствии терапии – смерть наступает от сердечной недостаточности. Лимон не содержит вит. С. Смородина, капуста, перец, укроп, клюква и тд.
Вит. Р – РУТИН – капилляро-укрепляющий. Вместе с вит. С образует комплекс аскорутин, необходимый для синтеза эластина и коллагена.
Вит. Н – БИОТИН – антисеборейный. Необходим для правильного питания кожи, покрытой волосом.
Вит. U – МЕТИЛМЕТИОНИН – противоязвенный. Один из факторов заживления при повреждениях.
5. Общее понятие о гормонах: свойства, классификация, механизмы действия. Химическая природа и физиологическая роль гормонов щитовидной железы, надпочечников, поджелудочной железы, половых органов.
Гормоны – это вещества разнообразного химического строения, вырабатываются железами внутренней секреции, либо клетками организма, выполняющих регуляторную функцию.
Гормоны бывают белково-пептидные (гипофиз, поджелудочная железа), стероидные (половые гормоны), и производные ароматических кислот (щитовидная железа).
Гормоны: цетральные – гипофиз и гипоталамус, периферические – все остальные.
Механизм действия бывает мембранно-опосредованный (через белок репрессор на поверхности мембраны) – белково-пептидный гормон; цитозольный – гормон проникает к месту регулирования.
ГИПОФИЗ. Гипоталамус вырабатывает гормоны, которые транспортируются в гипофиз, где активируются и направляются к клеткам мишени.
Соматотропный гормон (СТГ) – гормон роста. Регулирует все ростовые процессы.
Тиреотропный гормон (ТТГ). Регулирует работу щитовидной железы.
Меланоцитстимулирующий гормон (МЦГ). Регулирует число и размер клеток – меланоциты – вырабатывают меланин – пигмент кожи.
Пролактин. Регулирует процесс лактации, участвует в овогенезе.
Липотропин. Регулирует работу липаз.
Фолликулостимулирующий гормон. Процесс созревания и выхода фолликула.
Лютеинизирующий гормон. Регулирует образование желтого тела на месте вышедшего фолликула.
Вазопрессин. Регулирует реабсорбцию воды в почечных канальцах.
Окситоцин. Регулирует силу и частоту сокращения гладкой мускулатуры. Процесс родов.
ТИМУС или ВИЛОЧКОВАЯ ЖЕЛЕЗА. Вырабатывает 4 гормона, которые регулируют дифференцировку Т-клеток, а также синтез иммуноглобулинов. Гормоны: тимозин, тимопоитин 1, тимопоитин 2, тимулин.
ПАРАЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА. Вырабатывает 2 гормона: паратгормон и кальцитонин. Регулируют процессы минерализации костной ткани и соотношение Ca и P в крови.
ЩИТОВИДНАЯ ЖЕЛЕЗА. Вырабатывает 2 гормона: тироксин и трийодтиронин. Гормоны регулируют внутриклеточный процесс – транскрипцию и репликацию.
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА. Инсулин, глюкагон, соматостотин. Регулируют уровень сахара в крови и обмен углеводов.
НАДПОЧЕЧНИКИ. Мозговое вещество: адреналин, норадреналин, дофамин. Адреналин увеличивает частоту и силу сердечного сокращения, снижает болевой порок, препятствует шоку. Норадреналин восстанавливает состояние организма после адреналина.
ЭСТРАГЕНЫ – женские половые гормоны. Выделяют: эстрон, эстрадиол, прогестерон. Регулируют процесс полового созревания, трансплантацию оплодотворенной яйцеклетки в полость матки, сохранение и правильное протекание беременности.
АНДРОГЕНЫ – мужские половые гормоны. Тестостерон – регулирует процесс сперматогенеза, половое созревание, вторичные половые признаки.
Биологическое окисление. История развития представлений о механизмах биологического окисления. Современная теория окислительно- восстановительных процессов в организме. Классификация процессов биологического окисления и локализация в клетке. Биологическая роль макроэргических процессов соединений.
Совокупность окислительных реакций, происходящих в биологических объектах и обеспечивающих их энергией и метаболитами для осуществления процессов жизнедеятельности, называется биологическим окислением.
Более двухсот лет тому назад (1774—1777) А. Лавуазье считал дыхание очень медленным горением продуктов питания в организме, сходным со сгоранием угля, первая попытка выявить молекулярный механизм биологического окисления была предпринята лишь в следующем столетии Хр. Ф. Шёнбайном (1845—1868). Им была выдвинута идея о том, что необходимым условием протекания биологических окислительных процессов является активирование кислорода. Хр. Ф. Шёнбайн впервые высказал мысль о том, что биологическое окисление есть каталитический процесс. Ему же удалось экспериментально доказать образование Н202 при биологическом окислении. На рубеже XIX и XX вв. наш соотечественник А. Н. Бах и независимо от него в Германии К. Энглер и В. Вилд выдвинули гипотезу об образовании пероксидов органических соединений как первом этапе биологического окисления. При этом молекула кислорода переводилась в активированное состояние за счет разрыва двойной связи в ней посредством «внутренней колебательной энергии» самого окисляемого соединения. Принципиально иной подход к расшифровке механизмов реакции биологического окисления был намечен в трудах В. И. Палладина, а вслед за ним— Г.Виланда. В. И. Палладии впервые (1912) высказал идею о том, что биологическое окисление есть перенос водорода от окисляемого вещества навстречу кислороду с образованием воды в качестве конечного продукта. К этой идее В. И. Палладии пришел после того, как в одном из опытов обнаружил, что метиленовый синий, не содержащий в своем составе кислорода, может играть роль дыхательного хромогена, снимая атомы водорода с окисляемого субстрата. Стало ясно, что дыхательные хромогены являются не переносчиками кислорода, а акцепторами водорода. Концепция В. И. Палладина довольно быстро получила подтверждение. Таким образом, в начале нашего столетия сложились две концепции биологического окисления: активирования кислорода и активирования водорода. Их противоборство продолжалось недолго: в 1925 г. Д. Кейлин в тканях ряда насекомых, а затем и в других аэробных биологических объектах открыл цитохромы—те недостающие ферменты, которые позволили несколькими годами позже связать активирование кислорода и водорода воедино. Этому способствовало обнаружение О. Варбургом (1928) цитохромоксидазы. Именно цитохромоксидаза оказалась тем ферментом, который непосредственно активирует кислород, а цитохромы—ферментами, снимающими электроны с водорода и передающими их цитохромоксидазе. Так впервые возникло представление об ансамблях ферментов дыхательной цепи, обеспечивающих реакции биологического окисления.
Согласно современной теории биоокисления в нашем организме окисление может происходить двумя способами:
1. Путем отнятия водорода от окисляемого субстрата: сюда относятся митохондриальное окисление и внемитохондриальное окисление оксидазного типа.
2. Путем присоединения кислорода к окисляемому субстрату - так происходит внемитохондриальное окисление оксигеназного типа (старое название - микросомальное окисление).
Дата добавления: 2016-01-05; просмотров: 22; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!