Белки. Строение, уровни организации, денатурация.



Белки – это высокомолекулярные, непериодические органические полимеры мономерами которых являются аминокислоты.

В состав белков входят атомы: С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Белки синтезируются на рибосомах цитоплазмы, рибосомах ЭПС, рибосомах митохондрий и хлоропластов.

Схема строения аминокислоты

Аминокислота - органическое соединение, содержащее одновременно одну или две аминогруппы (–NH2) , обладающие основными свойствами ( с более чем 1-й аминогруппой) и одну или две карбоксильные группы (–СООН), обладающие кислотными свойствами (с более чем 1-й карбоксильной группой). У большей части аминокислот одна кислотная и одна основная группы, Число возможных аминокислот - 170, но за счет сочетания всего 20 протеиногенных(10 из них незаменимые, т.к. не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с пищей). Растения синтезируют все необходимые аминокислоты. В зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценными, содержащими весь набор аминокислот, и неполноценными, в составе которых отсутствуют какие-то аминокислоты. Свойства аминокислот: бесцветные, кристаллические, гидрофильные.

Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех – трипептидом и т.д.

Связь называется пептидной от греч. пепсис – пищеварение. Этот термин напоминает о том, что связь гидролизуется пищеварительным ферментом желудочного сока пепсином.

Уровни организации белков.

Уровень организации Признаки Химические связи
1.Первичная структура (линейная) Уникальна и определяет свойства, форму, функции белка. Линейная последовательность аминослот в полипептидной цепи . Ковалентные (пептидные) связи между карбоксиль- ной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
2.Вторичная  (спиральная)   α-спираль . -структура   -спираль - полипептидная цепь закручена в  спираль и стабилизирована водородными связями  между CO- одной аминокислоты и NH-группами другой аминокислоты соседних витков спирали. Характерна для ферментов. -структура – слоистая из нескольких параллельно расположенных полипептидных цепей, связанных водородными связями. Пример: фибриллярные белки – фиброин шелка, кератин волос.      
3.Третичная  (глобулярная)  Третичная структура белка - трехмерная пространственная упаковка -спиралей и -слоев. Эта структура уста навливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи нескольких типов   Ионные, дисульфидные мостики(-S–S-), гидрофоб- ные, водородные: 1) ионные- за счет взаимодействия между( -) и(+) заряженными боковыми группами;2) гидрофобные - за счет неполярных радикалов объединяющихся друг с другом;3) дисульфидные - образуются между атомами серы; 4) водородные-  за счет взаимодействия между атомами радикалов.  
4.Четвертичная  (суперструктура из нескольких глобул – субъединиц). IV структура гемоглобина Четвертичная структура представлена ассоциантом - из  нескольких глобул -субъединиц. В основном силы межмолекулярного притяжения, а также водородные, ионные и ковалентные. Пример: гемоглобин состоит из 4х субъединиц белка (2х α-спиралей +2х β- структур). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гемма;  инсулин состоит из 2х субъединиц.

Разрушения природной конформации белка - денатурация. Вызывают:

t, давление, облучение, химических веществ (спирт, ацетон, кислоты, щелочи). При t40-50ºС белки денатурируют необратимо (соли тяжелых металлов – Рb,Hg, Cu, Cd, Zn, As, концентрированные растворы кислот и щелочей). Ренатурация - восстановление структуры белка. Белок ренатурирует только если не разрушена первичная структура.


Дата добавления: 2018-04-15; просмотров: 456; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:






Мы поможем в написании ваших работ!