Непрямое дезаминирование аминокислот: последовательность реакций, характеристика ферментов, биологическое значение процесса
Непрямое дезаминирование – основной путь дезаминирования АК.
Оно происходит в 2 этапа:
1. Трансаминирование – аминокислота передает аминогруппу a-КГ и при этом превращается в кетоформу, а a-КГ – в глутаминовую:
2. Окислительное дезаминирование ГЛУ с выделением аммиака.
a-КГ может вновь вступать в реакции трансаминирования с другой аминокислотой, затем дезаминироваться. Поскольку обе реакции (трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза любой заменимой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие a-кетокислоты. Организм человека и животных не наделен способностью синтеза незаменимых аминокислот, из-за отсутствия соответствующих a-кетокислот.
После дезаминирования углеродный скелет аминокислоты либо окисляется в аэробных условиях и служит источником энергии, либо используется в биосинтезе соединений.
3. №-фосфоаденозил-5-фосфасульфат (ФАФС) и его участие в обезвреживании токсических соединений.
Молекула H2SO4 находится в виде 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфата (ФАФС).
Арилсульфотрансфераза – это фермент, который переносит остаток H2SO4
на молекулу коньюгированного в-ва.
Примером сульфатной коньюгации является обезвреживание продуктов гниения триптофана.
Задача. Почему при остром алкогольном отравлении нередко наблюдается гипогликемия?
|
|
При превращении этанол – ацетальдегид – уксусная кислота происходит восстановление НАД+. При дефиците окисленной формы НАД глюконеогенез не идёт.
4билет
Механизм действия ферментов. Роль конформационных изменений фермента при катализе.
1 стадия – диффузия субстрата к ферменту и связывание его с АЦ фермента (образование фермент-субстратного комплекса ES)
E+S=ES
Эта стадия непродолжительна по времени. Зависит от концентрации субстрата в среде и скорости его диффузии к АЦ.
Образование ES происходит практически мгновенно. Изменение энергии активации незначительно.
2 cстадия – преобразование первичного ES в один или несколько ES (ES* и ES**).
ES*àES**
Наиболее медленная стадия. Ее длительность зависит от энергии активации данной реакции.
Происходит разрыв связей субстрата и образование новых в результате взаимодействия каталитических групп субстрата. => Снижается энергия активации.
3 стадия – отделение продуктов реакции от АЦ фермента и диффузия их в окружающую среду (комплекс EP диссоциирует на E и Р).
EPàE+P
Стадия непродолжительная по времени. Определяется скоростью диффузии продуктов реакции в окружающую среду.
При изменении конформации фермента, меняется и его активный центр в сторону повышения комплементарности к субстрату.
|
|
- Какие ферменты цикла трикарбоновых кислот являются регуляторными? Какие соединения и как на них влияют?
Регуляторные ферменты (аллострические) – ферменты, активность которых регулируется путем взаимодействия аллостричского ингибитора с аллострическим центром этого фермента.
Такие ферменты состоят из 2 субъединиц: аллострической и каталитической. Присоединение эффектора к регуляторной субъединице приводит к изменению ее конформации, вследствие чего изменяется конформация и каталитической субъединицы(кооперативный эффект). В том числе и каталитического АЦ в сторону повышения его комплементарности к субстрату.
К регуляторным фермнтам ЦТК относятся:
1. Цитратсинтаза – фермент, катализирующий первую реакции цикла Кребса (образование цитрата из оксалоацетата и ацетил-КоА через промежуточное соединение цитрил-КоА).
Он ингибируется высокими концентрациями АТФ, НАДН, сукцинил-КоА, ацил-КоА, цитрата.
2. Изоцитратдегидрогеназа – фермент, катализирующий 3 реакцию ЦТК (превращение изоцитрата сначала в оксалосукцинат, а затем в 2-оксоглутарат).
|
|
Как и всякая ДГ, этот фермент имеет кофермент – акцептор Н, отщепляемый от субстрата.
Истинная изоцитратДГ – НАД-зависимый фермент, который содержится только в матриксе МТХ и катализирует дегидрирование изоцитрата.
Другая НАД-зависимая изоцитратДГ находится в основном в цитоплазме клетки (около 80%). Она катализирует декарбоксилирование оксалосукцината с образованием 2-оксоглутарата.
Реакция, катализируемая данным ф-том, требует присутствия ионов Мn или Мg.
Активируется АДФ, АМФ. Избыток НАДН и АТф ингибирует фермент.
3. 2-оксоглутаратдегидрогеназный комплекс (пируватДГ, дигидролипоилтрансфераза, КоА-SH, дигидролипоилДГ, НАД) – полиферментный комплекс, катализирующий превращение 2-оксоглутарата в сукцинил-КоА (4 реакция ЦТК).
Ингибиторы: НАДН, сукцинил-КоА.
Дата добавления: 2018-04-04; просмотров: 1553; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!