Обмен глицерина до конечных продуктов (СО2 и Н2О)



 

 

Аскорбиновая кислота: строение и биологическая роль.

Роль:-гидроксилирование триптофана в 5-гидрокситриптофа

-гидроксилирование остатков ПРО и ЛИЗ при синтезе коллагена

-превращение холиевой кислоты в коферментные формы

-гидроксилирование стероидов

-участвует в образовании норадреналина

-необходим для детоксикации в гепатоцитах

-восстанавливает убихонон и витамин Д

 

Задача. В приемный покой больницы поступил мужчина с жалобами на острые боли в области сердца. Врач заподозрил инфаркт миокарда и назначил исследование ферментов крови: креатинкиназы, АСТ и ЛДГ.

Напишите химизм реакций, которые катализируют эти ферменты и возможные типичные сдвиги ферментативной активности при инфаркте миокарда.

При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы - ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения. После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале отмечают повышение активности КК изоформы MB, однако фермент быстро удаляется из кровотока. Обнаружение повышенной активности КК в плазме крови - основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркта миокарда маловероятен.

Дополнительным подтверждением диагноза инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT и ЛДГ в крови больных. Динамика изменений этих активностей также представлена на этом рисунке. Активность ACT в норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT повышается через 4-6 ч; максимум активности наблюдают в течение 2-3 дней. Уровень ЛДГ также увеличивается в плазме крови через несколько часов после закупорки кровеносного сосуда; максимум активности наблюдают на 3-4-й день, затей наступает постепенная нормализация активности. Уровень повышения активности ЛДГ коррелирует с размерами повреждения сердечной мышцы.

 

Креатинкиназа (КК) катализирует реакцию образования креатинфосфата:

Аспарагиновая трансфераза катализирует реакции трансаминирования (то же самое только вместо АЛТ - АСТ):

 

3билет.

Общая характеристика класса гидролаз и их основные подклассы.

Гидролазы – третий класс ферментов. Они катализируют разрыв связей в субстратах (за исключением С-С связей) с присоединением воды.

 

Подразделяются на 13 подклассов.

 

Гидролазы широко представлены ферментами ЖКТ (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и др.) и лизосомальными ферментами.

 

Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры.

 

Среди подклассов выделяют группы ферментов, катализирующие гидролиз:

 

3.1. сложных эфиров

3.2. О-гликозидов

3.3. простых эфиров

3.4. пептидов

3.5. не пептидных азот-углеродных связей

3.6. ангидридов кислот

3.7. углерод-углеродных связей

3.8. связей с участием галогена

3.9. связей P-N

3.10. связей S-N

3.11. связей C-P

3.12. связей S-S

3.13 связей C-S

 

Исторически названия гидролаз складывались из названия субстрата с окончанием «аза» - коллагеназа, амилаза, липаза, ДНК-аза.

Наиболее часто встречаются следующие рабочие названия гидролаз:

1) Эстераза – гидролиз сложноэфирных связей

2) Липазы – гидролиз нейтральных жиров (триацилглицеролов)

3) Фосфатазы – гидролиз моноэфиров фосфорной кислоты

4) Гликозидазы – гидролизуют О- и S-гликозидные связи

5) Протеазы, пептидазы – гидролиз белков и пептидов

6) Нуклеазы – гидролиз НК.

 

Систематическое называние образуется

Гидролизуемый субстрат: отделяемая группа гидролаза.

 


Дата добавления: 2018-04-04; просмотров: 798;