Определение, основные свойства антигенов: иммуногенность, антигенность, специфичность, чужеродность.



Антигены - вещества различного происхождения, несущие признаки генетической чужеродности и вызывающие развитие иммунных реакций (гуморальных, клеточных, состояние иммунной толерантности, индуцирование иммунной памяти).

 

Свойства антигена определяются комплексом признаков: иммуногенность, антигенность, специфичность.

Иммуногенность- способность антигена индуцировать в организме иммунный ответ.

Антигенность- способность антигена взаимодействовать только с гомологичными антителами и лимфоцитами определенного клона.

Специфичность- структурные особенности, отличающие один антиген от другого.

Способность вызывать развитие иммунного ответа и определять его специфичность обладает фрагмент молекулы антигена - антигенная детерминанта (эпитоп), избирательно реагирующая с антигенраспознающими рецепторами и антителами. Молекула антигена может иметь несколько эпитопов, то есть быть поливалентной. Чем сложнее молекула антигена и чем больше у нее эпитопов, тем больше вероятность развития иммунной ответа.

Чтобы молекула выступила в качестве иммуногена , она должна быть распознана иммунной системой как "не своя". Это качество антигена кажется очевидным.

При этом не все чужеродные молекулы способны вызвать иммунный ответ равной силы. Хорошо известно, что филогенетическая удаленность донора антигена от реципиента и выраженность иммунного ответа находятся в прямой зависимости. Например, синтез антител к бычьему сывороточному альбумину (БСА) легче вызвать у кролика, чем у козы, поскольку кролики относятся к отряду зайцеобразных, а козы и быки включены в отряд парнокопытных.

В зависимости от особенностей антигена его иммуногенные свойства будут проявляться и на внутривидовом (индивидуальном) уровне. Получение антител к антигенам гистосовместимости или аллотипам иммуноглобулинов - обычный прием исследовательской работы. В то же время антитела к альбумину при внутривидовой иммунизации не образуются. В графической форме зависимость силы иммунного ответа от особенностей антигена и уровня филогенетических различий между донором антигена и реципиентом представлена на рис. 1.2 .

Чужеродность возникает и при изменениии конформации собственных белков (например, при их тепловой или химической денатурации), что приводит к реакции организма на эти белки синтезом антител.

Возможно развитие реакции и к собственным нативным антигенам при аутоиммунных заболеваниях . Однако такая патологическая реактивность обусловлена нарушениями в самой иммунной системе и не связана с какими- либо изменениями в аутоантигенах.

Антигенная детерминанта, эпитоп, паратоп - определение, характеристика. Понятие о гаптенах.

Антитела, определение, понятие специфичности, аффинитета. Механизм связывания антигена

АТ - гликопротеины, относящиеся к семейству иммуноглобулинов. Обеспечивают реализацию гуморального адаптивного иммунитета благодаря способности СПЕЦИФИЧЕСКИ СВЯЗЫВАТЬСЯ С АГ

Специфичность взаимодействия обусловлена силами, различного характера, обеспечивающих связь АТ-АГ. К ним относятся:

● Электростатические ( когда + идет к - ; NH3+ к COO-)

● Ван-дер-Вальсовские силы ( перекрываение электронных облаков атомов при НУ ОЧЕНЬ БЛИЗКОМ КОНТАКТЕ)

● Водородные ( образуются полярными группами)

● Гидрофобные ( притяжение алифатических радикалов для ассоциации- прдание молекуле более термодинамически выгодного положения)

Аффинность - сила связывания эпитопа АГ и паратопа АТ ( В УЧЕТ ИДЕТ ТОЛЬКО ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ В ОДНОМ активном центре АТ)
Авидность - суммарная способность АТ связывать АГ ( с учетом ВСЕЕЕХ активных центров)

Принципиальное строение антител

Антитела представляют собой гликопротеиновые молекулы, относящиеся к семейству иммуноглобулинов, способные специфически : связываться с антигенами.
Их классическая четвертичная структура включает 4 полипептидные цепи: две легкие L-цепи (от англ. — легкий) и две тяжелые Н-цепи (от англ. Неауу — тяжелый). Тяжелые и легкие цепи формируют два антигенсвязывающих участка (рис. 3.1). Связь цепей друг с другом осуществляется за счет многочисленных дисульфидных мостиков.

Третичная структура L-цепей образована двумя доменами, причем один из них является вариабельным (VL), а другой константным (СL). Н-цепи образованы 4-5 доменами, причем один из них также является вариабельным (VH), а остальные — константными (СН1-СН4). Пространственное сочетание вариабельных доменов L- и Н-це- пей формирует два активных центра — ан- тигенсвязывающие участки иммуноглобулина (паратопы). При обработке ферментом папаином молекула иммуноглобулина расщепляется на три фрагмента. Два из них имеют одинаковую молекулярную массу (45 кДа) и связывают антигены, поэтому их называют Fab-фрагментами (англ.fragment antigen-binding). Третий фрагмент массой 55 кДа обладает способностью легко кристаллизоваться, в связи с чем он получил название Fc-фрагмент (англ .fragment cristallizable) (рис. 3.2).

Вариабельные домены, отличаясь исключительно высоким разнообразием внутри каждого организма (что отражено в их названии), формируют огромное множество иммуноглобулинов, комплементарных различным антигенам, т.е. с различной антигенной специфичностью — идиотины иммуноглобулинов. Другими словами, различные идиотины отличаются между собой строением вариабельных доменов, образующих антигенсвязывающие участки.
Константные домены обуславливают структурно-функциональные особенности L- и H-цепей, определяющие изотип цепей. У человека существует 2 изотипа L-цепей и 5 изотипов H-цепей. Изотип H-цепей определяет соответствующие классы иммуноглобулина: IgM, IgG, IgD, IgE, IgA.


Дата добавления: 2019-07-15; просмотров: 698; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:






Мы поможем в написании ваших работ!