Перечислите кислые аминокислоты по боковой цепи

 Аминокислота Боковая цепь, или радикал (В) одинаковая для всех аминокислот[c.230]
По величине р1 аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты,     боковые цепи которых имеют нейтральный характер у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы  у основных — группы, обладающие основными свойствами.
Белки состоят из аминокислот,     боковые цепи которых могут содержать кислотные посновные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильнозависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные иосновные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента.
Внутри     этой группы в каждой из аминокислот боковая цепь К — алкил ИЛИалкильный радикал, содержащий атомы кислорода или азота, обычно удаленные отцентра асимметрии на два или более углеродных  атома.
Аминокислоты боковых цепей     циклических пептидов  нумеруются символами И, 2, 3 и т. д., начиная с наиболее удаленной аминокислоты.
    Учет электростатических взаимодействий в полипептидах и белках представляет наибольшие трудности из-за отсутствия соответствующей теории. Однако значительноевлияние этих взаимодействий на конформацию очевидно, особенно в случае пептидов, состоящих из аминокислот, боковые цепи которых могут иметь целочисленный заряд (лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Для оценки электростатических взаимодействий используют классическое монопольное илидипольное приближение. Парциальные заряды на атомах пептидной группы и боковых цепей определяются или из дипольных моментов соответствующих простых молекул или путем квантовомеханических расчетов. Весьма условен выбор диэлектрической постоянной. На близких расстояниях эта величина не равна макроскопическойдиэлектрической проницаемости среды. Она зависит от поляризуемости взаимодействующих между собой атомов, влияния растворителя . Подробно эти вопросы будут рассмотрены в следующем томе.
Аминокислота Боковая цепь, или радикал (Н)     Часть молекулы , одинаковая для всех аминокислот
 Он не должен реагировать с аминокислотами боковых цепей в пептидах и белках.    
Во-вторых, общая     конформация полипептидной цепи в очень большой степени зависит также от природы боковых цепей аминокислот. В связи с влиянием на третичную структуру природы боковых цепей наиболее важно то обстоятельство, что в клетке белокнаходится в. водной среде. Как видно из структуры миоглобина, при образовании трехмерной конфигурации белка полипептидные цепи сворачиваются, закручиваются и изгибаются таким образом, что большинство тех аминокислот, боковые цепи которых гидрофобны (плохо связываются с водой), оказываются в сухой, изолированной от воды сердцевине молекулы. Такими гидрофобными аминокислотами являются изолейцин, валин, пролин и фенилаланин. На влажной, контактирующей с водой поверхностимолекулы оказываются в максимальном количестве те аминокислоты, боковые цепикоторых гидрофильны (хорошо связываются с водой). К таким аминокислотам относятсяглутаминовая кислота, лизин и треонин. В результате из множества возможных пространственных конформаций белок принимает такую третичную структуру , которая под действием много-
Например, у 5 из 20 аминокислот боковые цепи могут нести заряд фис. 2-8), тогда как    боковые цепи других аминокислот электронейтральны, но обладают способностьювступать в реакции посредством образования специфических связей (схема 2-5). Как мы увидим, особенности боковых цепей  всех аминокислот, входящих в состав данного белка, определяют его свойства и лежат в основе всех сложных и разнообразных функций белковых молекул.
Аминокислоты, входящие в состав белков, различаются по характеру боковой цепи — К. Во многих аминокислотах боковая цепь нейтральна, например в глицине НгНСН СООН (К соответствует атому водорода), в аланине Н2МСН(СНз)СООН (Я = СНд), но в трех аминокислотах — аргинине, лизине и гистидине боковой радикал  имеет основной характер
Значительное внимание уделялось     исследованию возможных способоврасположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1952 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Пептидные цепи а-спирали свернутытаким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными тремя-че-тырьмя аминокислотными фрагментами (рис. 84). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 0,55 нм. На один виток а-спирали приходится около 3,6 остатка аминокислот. Боковые цепи аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых ам1шокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Наиболее существенно в этом отношении влияние пролина и оксипролина.

Мы поможем в написании ваших работ!